Гемоглобин. Роль гемоглобина в транспорте кислорода

Обновлено: 05.05.2024

Мышечный гемоглобин? Что это такое? До сих пор многие слышали только о том железосодержащем белке, который находится в эритроцитах, доставляет кислород в органы и ткани, забирает углекислый газ и называется гемоглобином крови.

Миоглобин чаще связывают с дыханием морских млекопитающих, которые способны подолгу пребывать под водой и каким-то образом обеспечивать нормальную жизнедеятельность своего организма. Оказывается, такие способности имеют прямое отношение к присутствующему у этих животных в большом количестве белку - миоглобину. Есть этот белок и в человеческом организме, при необходимости (большая потребность мышц в О₂) он может связывать до 14% полученного через легочное дыхание кислорода.

Миоглобин - краткосрочное депо кислорода

Миоглобин - это содержащий двухвалентное железо белок, и, хотя его гем, в принципе, идентичен гему гемоглобина эритроцитов, белковая часть (глобин) имеет существенные отличия (полипептидная цепь). Это понятно - он немного по-другому работает: не носится по организму с током крови, а запасает кислород, образуя оксимиоглобин, и насыщает им мышечные ткани, тем самым обеспечивая тканевое (внутреннее) дыхание.

Содержание миоглобина в крови мужчин и женщин несколько разнится. Показатели нормы для лиц мужского пола составляют от 19 до 92 мкг/л, тогда как у женщин эти значения ниже: норма - от 12 до 76 мкг/л.

Какое количество кислорода потребует ткань - зависит от того, в каком функциональном состоянии находятся ее клетки. Когда человек пребывает в спокойном состоянии, то кислород, поступающий в организм во время внешнего дыхания, начнет интенсивно поглощаться сердечной мышцей, серым веществом головного мозга, печеночной паренхимой, корковым веществом почек. И только одна ткань способна отложить кислород про запас - мышечная, поскольку только она обладает специальной депонирующим гемопротеином, называемым миоглобином.

Еще о норме

Для определения миоглобина в организме подходят такие биологические жидкости, как сыворотка, плазма крови и моча. Эти материалы должны быть свежеполученными или хранившимися при низкой температуре (-25°С) не более 2 лет.

Нельзя производить забор анализа после еды (от приема пищи до исследования должно пройти не менее 8 часов), пациенту запрещают разного рода напитки (чай, кофе, сок), разрешают пить только чистую воду. За час до взятия биологического материала больному настоятельно рекомендуют не курить, а за полчаса - исключить всякую физическую и эмоциональную активность (данный анализ «любит» спокойное состояние). Кроме этого, не желательно сдавать кровь сразу после рентгенографического обследования, УЗ-диагностики, а тем более, после лечебных процедур типа электроимпульсной терапии.

Показатели нормы могут увеличиваться в зависимости от использования различных лабораторных методов:

Иммунонефелометрического теста;
Радиоиммунологического анализа (РИА);
Иммунофлюоресцентного исследования.

Однако, даже не глядя на разную чувствительность тестов, количество миоглобина обычно не превышает значения от 65 до 80 мкг/л, а норма (еще раз напомним) составляет:

Для мужчин - 19 - 92 мкг/л (среднее - 49 ± 17 мкг/л);
Для женщин - 12 - 76 мкг/л (среднее - 35 ± 14 мкг/л);
В моче концентрация миоглобина - менее 20 мкг/л, как правило, у здорового человека любого пола он вообще не определяется.

Тест, определяющий уровень «гемоглобина мышц» назначают при подозрении на поражение кардиомиоцитов и/или клеток скелетных мышц.

Как он работает?

При значительных физических нагрузках, например, в период напряженных спортивных тренировок или участия в ответственных соревнованиях, кислород покидает мышечный гемоглобин и направляется в митохондрии клеток, чтобы принять участие в выработке универсального источника энергии - аденозинтрифосфата (АТФ), в котором в такие моменты организм нуждается особенно.

Миоглобин обладает уникальными способностями: он связывает гемоглобин обратимо, создавая своеобразный буфер, 1 его грамм может присоединить до 1,34 мл О₂ и отложить до будущих, но очень коротких, времен. Если вдруг по каким-либо причинам сердечная мышца лишается поступления кислорода, то это количество миоглобина сумеет обеспечить дыхательный процесс до 4 секунд. В такие моменты (нарушение кровообращения в миокарде или систола) в мышце сердца связанный с кислородом гемопротеин не допустит прекращения окислительно-восстановительных реакций в местах сниженного кровотока и создаст условия для обеспечения полноценного хода этих процессов. Правда, помочь миоглобин может только в течение короткого срока, поскольку является кратковременным депо.

Повреждение кардиомиоцитов (клеток миокарда) или миоцитов скелетных мышц влечет выход больших количеств «мышечного гемоглобина» в кровеносное русло.

Инфаркт миокарда является показательным примером зависимости уровня миоглобина в крови от объема очага поражения (чем больше очаг, тем выше содержание тканевого хромопротеина - миоглобина). Определение миоглобина через пару часов после появления болевых ощущений важно, поскольку здесь повышение уровня этого белка дает основание судить не только о наличии инфаркта миокарда, но и степени поражения сердечной мышцы. Следующим биохимическим анализом, указывающим на инфаркт миокарда, будет определение креатинкиназы, а, в частности - ее изоферментного спектра (МВ-фракция).

Повышенные и пониженные концентрации «гемоглобина мышц»

Физиологически повышенный уровень миоглобина в крови наблюдается при интенсивной физической нагрузке, значительном напряжении мышечного аппарата при спортивных тренировках и состязаниях и после проведения электроимпульсной терапии.

Патологическое повышение отмечается при некоторых заболеваниях:

Инфаркте миокарда (увеличение содержания данного гемопротеина, как правило, предшествует возрастанию активности фермента креатинкиназы). Рост значений миоглобина носит преходящий характер, поскольку наблюдать его можно через полчаса - час вслед за наступлением болевого синдрома при ИМ (и еще в течение 2 - 3 суток после его возникновения);
Выраженной почечной недостаточности с уремическим синдромом;
Воспалительных процессах, протекающих непосредственно в мышцах;
Травмах (сюда можно отнести и инъекции лекарственных растворов в мышцу);
Глубоких термических и химических ожогах;
Судорогах.

Снижается уровень миоглобина в крови только при патологических состояниях, например, таких, как:

РА (ревматоидный артрит);
Полимиозит (системное воспалительное заболевание мышечной ткани);
Миастения (повышение содержания «мышечного гемоглобина» связано с наличием в крови циркулирующих антител непосредственно к этому белку).

Как указывалось выше, в норме миоглобин в моче почти не встречается, хотя и существуют допустимые значения этого белка в данном биологическом материале. Его появление или превышение установленного показателя (20 мкг/л) обнаруживается в следующих случаях:

Повреждения сердечной (инфаркт миокарда) или скелетных мышц;
Вторичной токсической миоглобинурии;
Глубоких термических или химических ожогов;
Алкогольной интоксикации;
Отравления отдельными видами рыбы;
Значительного напряжения скелетных мышц, например, при занятиях спортом;
Краш-синдрома (травматический токсикоз, развивающийся в мышечных тканях) с большим распадом мышечной массы;
Поражений почек.

Следует отметить, что содержание миоглобина в последней биологической жидкости (моче) целиком зависит от функции почек, что следует учитывать при назначении и определении данного белка.

Гемоглобин. Роль гемоглобина в транспорте кислорода

4.1. Транспорт кислорода

В сложных механизмах транспорта газов кровью и газообмена в тканях важная роль отводится эритроцитам, ответственным за доставку О2 к различным органам и удаление образующегося в процессе метаболизма СО2.

Эритроцит - безъядерная клетка, лишенная митохондрий, основным источником энергии для эритроцита служит глюкоза, метаболизируемая в гексозомонофосфатном шунте или цикле Эмбдена-Мейергофа. Транспорт О2 обеспечивается в значительной мере гемоглобином, состоящим из белка глобина и гема. Последний представляет собой комплексное соединение железа и порфирина. Глобин представляет собой тетрамер полипептидной цепи. Hb A (HbA) - основной гемоглобин взрослых содержит 2 - альфа и 2 - бета - цепи, Hb A2 - содержит две альфа и две дельта цепи.

Гем состоит из иона железа, встроенного в порфириновое кольцо. Ион железа гема обратимо связывает одну молекулу О2. С одной молекулой Hb максимально связываются 4 молекулы О2 с образованием оксигемоглобина.

Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению, когда железо становится из двухвалентного трехвалентным. Окисленный гем носит название гематина, а молекула гемоглобина становится метгемоглобином. В крови человека метгемоглобин находится в незначительных количествах, его уровень резко возрастает при отравлениях. Метгемоглобин не способен отдавать кислород тканям.

В норме метгемоглобин составляет менее 3% общего Hb крови. Основная форма транспорта О2 - в виде оксигемоглобина. Кислород транспортируется артериальной кровью не только в связи с гемоглобином, но и в растворенном виде. Принимая во внимание тот факт, что 1 г Hb может связать 1,34 мл О2, кислородная емкость крови в среднем у взрослого человека составляет около 200 мл/л крови. Одним из показателей кислородного транспорта является насыщение артериальной крови О2(Sa O2), равного отношению О2, связанного с Hb, к кислородной емкости крови:

SaO2=O2, связанного с Hb/O2 емкость крови* 100%.

В соответствии с кривой диссоциации оксигемоглобина насыщение артериальной крови кислородом в среднем составляет 97%, в венозной крови - 75%.

PaO2 в артериальной крови около 100 мм. рт. ст., а в венозной - около 40 мм. рт. ст.

Количество растворенного кислорода в крови пропорционально парциальному давлению О2 и коэффициэнту его растворимости.

Последний для О2 составляет 0,0031/100 мл крови/ 1 мм. рт. ст.. Таким образом, 100 мл крови при PaO2, равном 100 мм. рт. ст., содержит менее 0,31 мл O2.

Диссоциация оксигемоглобина в тканях обусловлена главным образом химическими свойствами гемоглобина, а также рядом других факторов - температурой тела, рН среды, р СО2.

При понижении температуры тела наклон кривой диссоциации оксигемоглобина возрастает, а при ее повышении - снижается, и соответственно снижается сродство Hb к О2.

При снижении рН, т.е. при закислении среды, сродство гемоглобина к О2 уменьшается. Увеличение напряжения в крови СО2 также сопровождается снижением сродства Hb к О2 и уплощением кривой диссоциации оксигемоглобина.

Известно, что степень диссоциации оксигемоглобина определяется содержанием в эритроцитах некоторых фосфорорганических соединений, главным из которых является 2,3 - ДФГ (2,3 дифосфоглицерат), а также содержанием в эритроцитах катионов. В случаях развития алкалозов, поглощение О2 в легких увеличивается, но в то же время затрудняется отдача кислорода тканями. При ацидозах наблюдается обратная картина.

4.2.Утилизация кислорода тканями

Тканевое или клеточное дыхание включает три стадии. На первой стадии пируват, аминокислоты и жирные кислоты окисляются до двухуглеродных фрагментов ацетильных групп, входящих в состав ацетилкофермента А. Последние на втором этапе окисления включаются в цикл лимонной кислоты, где происходит образование высокоэнергетических атомов водорода и высвобождение СО2 - конечного продукта окисления органических субстратов. На третьей стадии клеточного дыхания атомы водорода делятся на протоны (Н+) и «высокоэнергетические» электроны, передающиеся по дыхательной цепи на молекулярный О2 и восстанавливающие его до НО2. Перенос электронов сопряжен с запасом энергии в форме АТФ, т.е. с окислительным фосфорилированием (рис.6).

Касаясь патогенеза метаболических сдвигов, свойственных гипоксическим состояниям, следует отметить, что в организме человека более 90% всего потребляемого кислорода восстанавливается с участием цитохромоксидазы митохондрий, и лишь около 10% кислорода метаболизируется в тканях с участием оксигеназ: диоксигеназы и монооксигеназы.

Рис.6. Схема тканевого дыхания. Конечные продукты каждой стадии даны в рамке (Ленинджер А., 1999)

Наиболее многочисленны и сложны монооксигеназные реакции, протекающие в эндоплазматическом ретикулуме клеток при участии цитохрома Р-450 и обеспечивающие гидроксилирование субстрата (стероидных гормонов, лекарственных препаратов и различных др. соединений) и, как правило, его инактивацию.

Диоксигеназы катализируют реакции, в которых в молекулу органического субстрата включаются оба атома молекулы кислорода (например, реакция окисления катехола молекулярным кислородом с раскрытием кольца).

В реакциях, связанных с переносом электронов, т.е. в реакциях окисления-восстановления, где, как указывалось выше, используется более 90% потребляемого кислорода, атомы водорода, отщепленные дегидрогеназами от субстратов в цикле лимонной кислоты, передают свои электроны в цепь переноса электронов и превращаются также в Н +. Как известно, помимо 4 пар атомов водорода, поставляемых каждым оборотом цикла лимонной кислоты, образуются и другие атомы водорода, отщепленные дегидрогеназами от пирувата, жирных кислот и аминокислот в процессе их расщепления до Ацетил-СоА и других продуктов.

Таким образом, все атомы водорода, отщепляемые дегидрогеназами от субстратов, передают свои электроны в дыхательную цепь к конечному акцептору электронов - кислороду.

Касаясь последовательности транспорта электронов в окислительно-восстановительных реакциях, протекающих на внутренней мембране митохондрий, прежде всего, следует отметить, что от всех НАД - зависимых реакций дегидрирования восстановленные эквиваленты переходят к митохондриальной НАДН - дегидрогеназе, затем через ряд железосерных ферментов передаются на убихинон М цитохрому b. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы С1 и С, затем на цитохромы аа 3 (цитохромоксидазу - медьсодержащий фермент). В свою очередь цитохромоксидаза передает электроны на кислород. Для того, чтобы полностью восстановить кислород с образованием 2-х молекул воды требуется 4 электрона и четыре Н+ .

Скорость утилизации О2 в различных тканях различна. В среднем взрослый человек потребляет 250 мл О2 в 1 мин. Максимальное извлечение О2 из притекающей артериальной крови свойственно миокарду.

Кислород используется в клетках, в основном в метаболизме белков, жиров, углеводов, ксенобиотиков, в окислительно-восстановительных реакциях в различных субклеточных фракциях: в митохондриях, в эндоплазматическом ретикулуме, в реакциях липопероксидации, а также в межклеточном матриксе и в биологических жидкостях.

Коэффициент утилизации О2 в тканях равен отношению потребления О2 к интенсивности его доставки, широко варьирует в различных органах и тканях.

В условиях нормы минимальную потребность в О2 проявляют почки и селезенка, а максимальную потребность - кора головного мозга, миокард и скелетные мышцы, где коэффициент утилизации О2 колеблется от 0,4 до 0,6, а в миокарде до 0,7. При крайне интенсивной физической работе коэффициент утилизации О2 мышцами и миокардом может возрастать до 0,9.

Обмен дыхательных газов в тканях происходит в процессе свободной и облегченной диффузии. При этом О2 переносится по градиенту напряжения газа из эритроцитов и плазмы крови в окружающие ткани.

Одновременно происходит диффузия СО2 из тканей в кровь. На выход О2 из крови в ткани влияет диссоциация оксигемоглобина в эритроцитах, что обеспечивает так называемую облегченную диффузию О2. Интенсивность диффузионного потока О2 и СО2 определяется градиентом их напряжения между кровью и тканями, а также площадью газообмена, плотностью капилляров, распределением кровотока в микроциркуляторном русле. Интенсивность окислительных процессов в тканях определяется величиной критического напряжения О2 в митохондриях, которое в условиях нормы должно превосходить 0,1-1 мм рт. ст.

Соответствие доставки О2 к органам и тканям, возросшим потребностям в оксигенации обеспечивается на клеточном, органном уровнях за счет образования метаболитов изнашивания, а также при участии нервных, гормональных и гуморальных влияний.

Основная масса углекислого газа (СО2) образуется в организме как конечный продукт различных метаболических реакций и транспортируется к легким с кровью. Вдыхаемый воздух содержит лишь незначительное количество СО2.

Транспорт СО2 кровью осуществляется в 3-х состояниях: в виде аниона бикарбоната, в растворенной форме и в виде карбаминовых соединений.

СО2 хорошо растворяется в плазме крови и в артериальной крови, около 5% от общей двуокиси углерода содержится в крови в растворенной форме.

Анион бикарбоната составляет около 90% от общего содержания СО2 в артериальной крови: СО2+Н2О - Н++НСО-3.

Эта реакция медленно протекает в плазме крови, но чрезвычайно интенсивно происходит в эритроцитах при участии фермента карбоангидразы. Мембрана эритроцита относительно непроницаема для Н+, как и вообще для катионов, но в тоже время, проницаема для ионов НСО-3, выход которых из эритроцитов в плазму обеспечивается притоком Cl- из плазмы в эритроциты. Часть Н+ забуферивается гемоглобином с образованием восстановленного гемоглобина.

Третьей формой транспорта СО2 кровью являются карбаминовые соединения, образованные взаимодействием СО2 с концевыми группами белков крови преимущественно с гемоглобином:

Hb NH2 + CO2 - Hb NH COOH > Hb NH COO + Н+

Карбаминовые соединения составляют около 5% от общего количества СО2, транспортируемого кровью.

В оксигенированной артериальной крови напряжение СО2 составляет 40 мм. рт. ст., а в венозной крови Рv СО2 равно 46 мм. рт. ст.

4.4.Связывание гемоглобина с окисью углерода

Угарный газ (СО) - окись углерода обладает значительно большим сродством к гемоглобину, чем О2, с последующим образованием карбоксигемоглобина. СО входит в состав бытового газа, а также выделяется при работе двигателей внутреннего сгорания. При концентрации СО во вдыхаемом воздухе всего в количестве 7*10- 4 около 50% гемоглобина превращается в карбоксигемоглобин. В норме в крови содержится около 1% HbCO, у курильщиков - 3% . В крови водителей такси концентрация карбоксигемоглобина достигает 20%. Карбоксигемоглобин диссоциирует с отдачей О2 в 200 раз медленней оксигемоглобина и в то же время препятствует его диссоциации в тканях.

Гемоглобин

Гемоглобин (от др.-греч. Гемо — кровь и лат. globus — шар) - это сложная белковая молекула внутри красных клеток крови - эритроцитов (у человека и позвоночных животных). Гемоглобин составляет примерно 98% массы всех белков эритроцита. За счет своей структуры гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких к тканям, и оксида углерода обратно.

Строение гемоглобина
Гемоглобин состоит из двух цепей глобина типа альфа и двух цепей другого типа (бета, гамма или сигма), соединенными с четырьмя молекулами гемма, содержащего железо. Структура гемоглобина записывается буквами греческого алфавита: α2γ2.

Обмен гемоглобина
Гемоглобин образуется эритроцитами в красном костном мозге и циркулирует с клетками в течение всей их жизни - 120 дней. Когда селезенкой удаляются старые клетки, компоненты гемоглобина удаляются из организма или поступают обратно в кровоток, чтобы включиться в новые клетки.

Типы гемоглобина
К нормальным типам гемоглобина относится гемоглобин А или HbA (от adult — взрослый), имеющий структуру α2β2, HbA2 (минорный гемоглобин взрослого, имеющий структуру α2σ2 и фетальный гемоглобин (HbF, α2γ2. Гемоглобин F - гемоглобин плода. Замена на гемоглобин взрослого полностью происходит к 4-6 месяцам (уровень фетального гемоглобина в этом возрасте менее 1%). Эмбриональный гемоглобин образовывается через 2 недели после оплодотворения, в дальнейшем, после образования печени у плода, замещается фетальным гемоглобином.

Тип гемоглобина	Процент содержания у взрослого человека
HbA - взрослый гемоглобин	98%
HbA2 - взрослый гемоглобин минорный	Около 2%
HbFi - фетальный гемоглобин	0,5-1%
Эмбриональный гемоглобин	нет
HbA1C - гликированный гемоглобин

Аномальных гемоглобинов более 300, их называют по месту открытия.

Функция гемоглобина

Основная функция гемоглобина - доставка кислорода от легких к тканям и углекислого газа обратно.

Формы гемоглобина

Оксигемоглобин - соединение гемоглобина с кислородом. Оксигемоглобин преобладает в артериальной крови, идущей от легких к тканям. Из-за содержания оксигемоглобина артериальная кровь имеет алый цвет.
Восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) - гемоглобин, отдавший кислород тканям
Карбоксигемоглобин - соединение гемоглобина с углекислым газом. Находится в венозной крови и придает ей темный вишневый цвет.

Эффект Бора

В легких, в условиях избытка кислорода, он соединяется с гемоглобином эритроцитов. Эритроциты с током крови доставляют кислород ко всем органам и тканям. В тканях организма с участием поступающего кислорода проходят реакции окисления. В результате этих реакций образуются продукты распада, в том числе, углекислый газ. Углекислый газ из тканей переносится в эритроциты, из-за чего уменьшается сродство к кислороду, кислород выделяется в ткани.

Эффект Бора имеет громадное значение для функционирования организма. Ведь если клетки интенсивно работают, выделяют больше СО2, эритроциты могут снабдить их большим количеством кислорода, не допуская кислородного «голодания». Следовательно, эти клетки могут и дальше работать в высоком темпе.

Какой уровень гемоглобина в норме?

В каждом миллилитре крови содержится около 150 мг гемоглобина! Уровень гемоглобина меняется с возрастом и зависит от пола. Так, у новорожденных гемоглобин значительно выше, чем у взрослых, а у мужчин выше, чем у женщин.

Что еще влияет на уровень гемоглобина?

Некоторые другие состояния также влияют на уровень гемоглобина, например, пребывание на высоте, курение, беременность.

У беспозвоночных животных гемоглобин растворен в плазме крови.
В сутки из легких в ткани переносится около 600 литров кислорода!
Красный цвет крови придает гемоглобин, входящий в состав эритроцитов. У некоторых червей вместо гемоглобина хлорокруорин и кровь зеленая. А у каракатиц, скорпионов и пауков голубая, так как вместо гемоглобина - содержащий медь гемоцианин.

Другие статьи раздела

Распространенный возбудитель инфекций дыхательных путей (фарингиты, синуситы, отиты, бронхиты и пневмонии). Анализы на антитела используются для диагностики инфекции Chlamydophila pneumoniae при длительных инфекциях дыхательных путей.

Mycoplasma pneumoniae - возбудитель пневмонии человека, острых респираторных заболеваний (ОРЗ), заболеваний верхних дыхательных путей (фарингита, бронхита), а также некоторых нереспираторных заболеваний.

Бактерии - одноклеточные микроорганизмы, некоторые из которых могут вызывать заболевания.

Mycoplasma pneumoniae (микоплазма пневмонии), Chlamydohpila pneumoniae (хламидофила пневмонии, прежнее название Chlamydia pneumoniae)

Гипофиз - непарная железа внутренней секреции, расположенная на основании головного мозга в костном кармане - гипофизарной ямке турецкого седла. Гипофиз вырабатывает гормоны, оказывающие влияние на работу всего организма - рост и развитие, обмен веществ, половую функцию.

Повышенный рост волос (гирсутизм) может быть следствием не только повышенного уровня андрогенов (см. «гиперандрогения»), но и высокой активности 5-альфа-редуказы в коже (фермента волосяных фолликулов, превращающего тестостерон в гораздо более активный дигидротестостерон.

По данным ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения) заболеваемость в России составляет более 50 человек на 100 000 населения. Имеет важное значение то, что у женщин значительно чаще чем у мужчин (50-90% против 10%) возможно бессимптомное течение заболевания.

Делеция (ген.) - вид хромосомных мутаций, при котором происходит потеря какого-либо участка хромосомы.

Механизм обратной связи - система, которая используется организмом для контроля некоторых функций и поддержания состояния постоянства организма. Механизм обратной связи использует один из продуктов пути обмена веществ, обычно конечный продукт, для контроля активности пути обмена веществ и регуляции количества этого продукта. Обратная связь может быть отрицательной и положительной.

Гемоглобин, несущий жизнь

Гемоглобин — сложный белок, который вырабатывается в красных клетках крови — эритроцитах. Он состоит из аминокислотных цепей, содержащих гем — соединение железа.

Особенность гемоглобина — способность легко присоединять кислород в насыщенной им среде.

Этот процесс происходит в капиллярах лёгких: их стенки настолько тонкие, что кислород, поступающий со вдыхаемым воздухом, без сложностей проникает в кровяное русло. С каждой молекулой гемоглобина может связываться одновременно четыре молекулы О 2 , после чего ко всем органам и тканям направляется кровь, богатая жизненно важным газом. Там он «открепляется» от белка, а на освободившиеся участки может присоединяться углекислый газ, который транспортируется с током крови обратно в лёгкие, чтобы там покинуть организм с выдыхаемым воздухом.

Интересно, что именно гемоглобин придаёт эритроцитам форму, напоминающую пончики с небольшим углублением в центре, а пигмент, содержащийся в белке, обеспечивает красный цвет крови.

Когда гемоглобина не хватает?

В норме у женщин уровень гемоглобина должен быть не менее 120 г/л, а у мужчин — не менее 130 г/л. Если показатели оказываются ниже этого порога, говорят об анемии (от греческого «бескровие»). Надо понимать, что это очень распространённое состояние, которое обычно связано с дефицитом железа в организме — железодефицитной анемией. Более чем в ста странах мира её признают государственной проблемой, решением которой занимаются целые системы здравоохранения.

Чаще всего железодефицитная анемия становится следствием кровопотери. Источник её может быть очевиден, например, чересчур обильные критические дни у женщин или диагностированная кровоточащая язва, или неизвестен, как в случае с хроническим кровотечением в толстом кишечнике. Ещё одна причина недостаточности железа — беременность : будущей маме для развития плаценты и малыша нужно в пять-шесть раз больше этого элемента, чем до зачатия.

Реже железодефицитная анемия развивается из-за нарушения всасывания железа в желудочно-кишечном тракте. Как правило, это бывает у людей с определёнными заболеваниями, например, целиакией, аутоиммунным гастритом, хеликобактерной инфекцией и другими формами воспаления в желудочно-кишечном тракте. И наконец, вполне вероятен железодефицит при несбалансированном рационе и недостаточном поступлении минерала с пищей.

Анемия во всей красе

Железодефицитная анемия может протекать бессимптомно и выявляться случайно при рутинном анализе крови. Но если показатели падают слишком низко, проявлений не избежать. Кстати, они неспецифичны и могут возникать при множестве других самых разных заболеваний и состояний, поэтому диагноз на их основании установить нельзя:

слабость;
головная боль;
раздражительность;
усталость;
одышка, учащённое сердцебиение;
трудности при физических нагрузках;
ломкость ногтей;
язвенные поражения языка;
синдром беспокойных ног;
желание есть несъедобные или не очень съедобные вещи, например, глину, бумагу, кукурузный крахмал, лёд.

Диагноз устанавливается легко: достаточно сдать общий анализ крови, чтобы выявить дефицит эритроцитов, гемоглобина и снижение ещё одного показателя — гематокрита (объёма красных кровяных клеток). Врач также может назначить несколько дополнительных исследований, чтобы оценить запасы железа. В частности, полезно знать уровень ферритина — белка, в котором хранится минерал. Его запасы снижаются при железодефиците. Анализ уровня сывороточного железа позволяет определить, как много его циркулирует в крови, а общая железосвязывающая способность сыворотки измеряет количество белка, способного транспортировать железо в эритроциты и депо.

Когда диагноз установлен, дело за малым — лечением, а оно не представляет сложностей. При железодефицитной анемии назначают препараты железа , которые, как правило, позволяют довольно быстро нормализовать ситуацию и компенсировать недостаточность.

А если гемоглобина много?

Казалось бы, чем больше ценного белка, тем лучше, и чем выше уровень гемоглобина в крови, тем мы здоровее и бодрее. Но не тут-то было. Повышенное, превышающее норму содержание минерала в крови связано с рядом заболеваний, прежде всего с патологиями лёгких (хроническая обструктивная болезнь лёгких, лёгочный фиброз) и сердца ( врождённый порок , правосторонняя сердечная недостаточность ). Причиной повышения уровня гемоглобина в таких случаях становится… недостаток кислорода: организм не получает его в необходимом количестве и пытается компенсировать дефицит за счёт повышения синтеза гемоглобина в эритроцитах.

Менее опасная и довольно редкая причина — обезвоживание. Очевидно, что в организме, испытывающем дефицит жидкости, кровь «сгущается», и уровень гемоглобина искусственно увеличивается. Кстати, повышенным считается содержание у женщин выше 150 г/л, а у мужчин — более 170 г/л.

Известны состояния, при которых уровень гемоглобина остаётся нормальным, но его структура нарушается, что влечёт изменение формы эритроцитов и сопряжённые с ним серьёзные проблемы со здоровьем. Однако они встречаются, к счастью, редко. В отличие от хорошо знакомой многим железодефицитной анемии, симптомов которой вполне достаточно, чтобы оценить, насколько важен для нас этот ценный белок — гемоглобин.

Автор: Мария Тропинина, провизор, медицинский журналист

Гемоглобин — сложный железосодержащий белок, который находится внутри эритроцитов (красных кровяных телец) и выполняет жизненно важную функцию: доставляет кислород от лёгких к тканям, а обратно в лёгкие уносит углекислый газ.

Гемоглобин: что это такое

Гемоглобин — белок, который содержится в эритроцитах и выполняет жизненно важную функцию: переносит кислород от лёгких в ткани и органы, а обратно в лёгкие транспортирует углекислый газ.

Вместе с эритроцитами гемоглобин образуется в костном мозге и циркулирует в кровотоке в течение всей жизни красных кровяных телец — около 120 дней. Когда эритроциты разрушаются, большая часть гемоглобина выводится из организма вместе с ними. Некоторое количество гемоглобина поступает обратно в кровоток — чтобы присоединиться к новым эритроцитам.

Молекула гемоглобина состоит из двух частей:

Гем — небелковая часть, соединение порфирина с железом. В каждой молекуле гемоглобина — четыре гема.
Глобин — белок, составляющий 96% всей массы гемоглобина и состоящий из четырёх цепочек.

Структура гемоглобина: четыре цепочки глобина и четыре гема, внутри которых находятся атомы железа (на рисунке обозначены жёлтыми дисками с красными центрами).

Гемоглобин, который захватил кислород из лёгких и несёт его к тканям и органам, называется оксигемоглобин. Он находится в артериальной крови, идущей от лёгких, и придаёт ей ярко-алый цвет.

Добравшись до пункта назначения, оксигемоглобин выгружает кислород, а взамен забирает отработанный углекислый газ — так образуется карбгемоглобин.

Карбогемоглобин циркулирует в венозной крови (идёт от тканей и органов к лёгким) и придаёт ей вишнёвую окраску.

Помимо оксигемоглобина и карбогемоглобина, в организме могут обнаруживаться и другие виды гемоглобина:

Карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина и угарного газа. Образуется при вдыхании большого количества CO. В группе риска — работники металлургических предприятий, химических заводов, а также люди, которые занимаются наладкой холодильного оборудования и электросварочными работами. Избыток карбоксигемоглобина может привести к кислородному голоданию, головокружениям, рвоте, тошноте, а иногда даже к смерти.
Метгемоглобин — гемоглобин, который больше не может переносить кислород из-за того, что железо в нём окислилось. В минимальной концентрации присутствует в крови здорового человека. Метгемоглобин в избыточном количестве может образовываться при острых химических отравлениях, некоторых наследственных заболеваниях (семейная метгемоглобинемия).
Гликированный гемоглобин — соединение гемоглобина и глюкозы. Если уровень сахара в крови повышается, то молекулы глюкозы начинают склеиваться с молекулами гемоглобина. Это бывает при сахарном диабете, болезнях поджелудочной железы, нарушениях обмена веществ, лечении глюкокортикоидами.

Определение уровня гликированного гемоглобина в крови используется для оценки углеводного обмена, выраженности и давности его нарушений.

Анализ на гликированный гемоглобин можно сдать отдельно или в составе комплексных исследований, оценивающих и другие параметры: уровень глюкозы, индекс инсулинорезистентности HOMA-IR (определение чувствительности клеток к инсулину).

Читайте также: