Сборка и экспорт рибосом

Обновлено: 04.12.2022

• Субъединицы рибосом собираются в ядрышке, где образуется рРНК

• Для сборки в субъединицы рибосом белки импортируются из цитоплазмы

• В экспорте субъединиц рибосом участвуют белки-переносчики и Ran

Рибосомы представляют собой большие нуклеопротеидные комплексы, состоящие из двух субъединиц, содержащих около 80 белков и 4 молекулы рРНК. Они начинают собираться по отдельности в ядрышке и для окончательной сборки экспортируются в цитоплазму. Субъединицы рибосом принадлежат к числу самых крупных комплексов, способных транспортироваться через ЯПК.

Их размер находится на верхнем пределе пропускания ядерной поры. Из-за большой величины субъединиц другие макромолекулы не транспортируются, когда через канал проходит рибосомная субъединица. Выше обсуждалось, что в одном ЯПК могут одновременно находиться РНК и белок. Таким образом, в случае рибосомных субъединиц мы имеем дело с другой ситуацией.

Сборка и экспорт двух субъединиц рибосом представляет собой чрезвычайно сложный процесс и в значительной степени зависит от ядерного транспорта. В биогенезе рибосом может участвовать до 50% транспортных ресурсов ядра. К числу компонентов рибосом относится значительная часть клеточных белков и РНК. Рибосомные белки образуются в цитоплазме, импортируются в ядро и поступают в ядрышко.

Там они взаимодействуют с предшественниками рРНК и с факторами сборки. Предшественники рРНК образуются в ядрышке. После сборки каждая субъединица экспортируется через ЯПК. В цитоплазме субъединицы объединяются с факторами инициации трансляции и с иРНК, образуя зрелые трансляционно-активные рибосомы.

В ядерном импорте всех известных рибосомных белков участвуют представители семейства кариоферинов и Ran-ГТФаза. Однако, по крайней мере для некоторых рибосомных белков, используется более одного специфического импортера. Например, у дрожжей в импорте одних и тех же белков участвуют два разных представителя семейства кариоферинов. Поскольку биогенез рибосом играет критическую роль в жизни клетки, избыточность обеспечивает достаточное количество компонентов для сборки.

Так же как и в случае других макромолекул, процесс экспорта субъединиц рибосом характеризуется насыщением, что свидетельствует в пользу его рецепторной природы. Это было продемонстрировано в экспериментах с введением субъединиц рибосом в ядра ооцитов Xenopus. Более того, в процессе экспорта субъединицы не конкурируют с другими РНК-белковыми комплексами, что позволяет предполагать использование разных транспортных рецепторов для субъединиц рибосом.

Могут экспортироваться даже рибосомы бактерий. Это свидетельствует о том, что система экспорта в клетках эукариот может узнавать эти рибосомы. Не исключено, что в ходе эволюции эукариот системы экспорта образовались достаточно рано для того, чтобы приспособиться к рибосомам своих прокариотических предков.

Что представляет собой рецептор экспорта рибосомальных субъединиц? На основании исследований мутантов дрожжей мы знаем, что экспорт большой (60S) и малой (40S) субъединиц происходит с участием экспортина Crm I (и Ran). В случае 60S-субъединицы с ней связывается адаптерный белок, называемый Nmd3, который способствует присоединению Crm I. В экспорте 40S-субъединицы также участвует экспортин, однако в данном случае белок Nmd3 не требуется, и адаптер пока не обнаружен.

Другая группа исследований, проведенных на дрожжах, показывает, что в экспорте рибосомных субъединиц также участвует другой белок, Rrp12. Этот белок структурно близок к кариофериново-му семейству рецепторов и, как и в случае кариофери-нов, связывается как с FG-повторами нуклеопоринов, так и с Ran. Он также связывается с пре-рРНК.

Сборка и экспорт рибосом

Сборка субъединиц рибосом из рРНК и импортированных рибосомных белков происходит в ядрышке.
После этого субъединицы экспортируются при участии Crml экспортина.
Процесс зависит от Ran. Связыванию Crml с большой субъединицей способствует Nmd3.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Рибосомы

Рибосомы являются важнейшими органоидами клетки, так как на них протекает процесс трансляции — синтез полипептида на матричной РНК (мРНК). Другими словами, рибосомы служат местом белкового синтеза.

Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – субъединиц. В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеидами. Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений. Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами. Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй — P (peptidyl) — пептидильный. Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.

Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга — единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот — в 80S (т. е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических — 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У прокариот в состав большой субъединицы рибосом входит две молекулы рРНК и более 30 молекул белка, в состав малой — одна молекула рРНК и около 20 белков. У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК. Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК

У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника — 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1. Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в процессинге.

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная. Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР — эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Сборка и экспорт рибосом

Механизм экспорта РНК из ядра клетки

Почти все типы РНК образуются в ядре и принимают участие в трансляции в цитоплазме.

Поэтому иРНК, тРНК и рРНК-содержащие субъединицы рибосом должны выходить из ядра. Большая часть РНК не содержит сигналов экспорта, и для того, чтобы выйти из ядра она должна связаться с NES-содержащими белками. В клетке молекулы РНК фактически всегда находятся в комплексе с белками, что помогает защитить РНК от деградации и влияет на ее взаимодействие с другими клеточными компонентами.

Так же как и транспорт белка, транспорт РНК происходит через ЯПК. Это подтверждается данными электронно-микроскопических исследований. В ядра ооцитов Xenopus вводили частицы коллоидного золота, покрытые РНК. При последующем исследовании клеточных срезов в электронном микроскопе частицы обнаруживались в каналах ЯПК. Когда в ядро вводили золотые частицы в количестве, близком к насыщающему, то в большинстве каналов обнаруживались одна или несколько частиц.

В специальном эксперименте было показано, что если в цитоплазму вводится достаточное количество частиц, покрытых NLS, то они обнаруживаются в большинстве пор. Эти результаты позволяют предположить, что в экспорте РНК и импорте белка используются одни и те же ЯПК. При введении в цитоплазму частиц одного размера, покрытых белком, а в ядро частиц другого размера, покрытых РНК, оказалось, что многие поры содержат золотые частицы обоих размеров.

Почти все типы РНК экспортируются из ядра. Это было показано в исследованиях, в которых в ядра ооцитов Xenopus вводили меченную РНК. Клетки некоторое время инкубировали с тем, чтобы прошел транспорт, а затем фракционировали, выделяя ядер-ную и цитоплазматическую фракции. Результаты этих экспериментов показали, что тРНК, иРНК и имяРНК выходят в цитоплазму.

Наоборот, если РНК вводили в цитоплазму, то она оставалась там. Это свидетельствует о том, что транспорт РНК представляет собой односторонне направленный процесс. Если эксперименты по введению РНК в ядро проводили при 0 °С, экспорт РНК не происходил. Таким образом, экспорт РНК, так же как и экспорт белка, является энергозависимым процессом.

Участвуют ли в экспорте РНК различных типов одни и те же транспортные рецепторы? Это можно выяснить, определив, способен ли один тип РНК в процессе экспорта конкурировать с другим. В соответствующих экспериментах меченную РНК одного типа вводили в ядра вместе с немеченной РНК того же или другого типа. После инкубации клеток из них выделяли ядерную и цитоплазматическую фракции, которые анализировали методом гель-электрофореза с тем, чтобы определить, произошел ли экспорт введенной РНК.

На рисунке ниже представлена схема эксперимента, в котором меченную РНК вводили в ядра ооцитов совместно с возрастающими количествами немеченной тРНК или U1 мяРНК. При этом оказалось, что в отличие от немеченной U1 РНК (или других ее типов) немеченная тРНК конкурирует с меченной тРНК в процессе экспорта. Наличие такой конкуренции говорит о том, что экспорт тРНК, также как и импорт белка, представляет собой процесс, для которого характерно насыщение.

Это означает, что некоторые белки, или другие компоненты, с которыми тРНК взаимодействует при экспорте, присутствуют в клетке в ограниченных количествах. Отсутствие конкуренции со стороны других типов РНК указывает, что факторы, ограничивающие их экспорт, не участвуют в экспорте тРНК. Сходные результаты были получены при совместном введении меченных РНК других типов и различных немеченных РНК.

Из этих исследований можно сделать вывод о том, что для экспорта каждого типа РНК необходим, по крайней мере, один специфический фактор, влияющий на скорость процесса. Мы знаем, что в экспорте всех типов РНК используются одни и те же ЯПК, и, таким образом, их количество не является лимитирующим фактором. Подобные эксперименты не дают информации о количестве факторов, участвующих в транспорте каждого типа РНК, или о том, сколько таких факторов являются общими для различных типов РНК, а сколько уникальными, участвующими в экспорте определенного типа молекул.

иРНК, тРНК и субъединицы рибосом выходят из ядра и принимают участие в синтезе белка в цитоплазме.
UмяРНК экспортируются, подвергаются поцессингу и сборке в РНК-белковые комплексы,
а затем импортируются в ядро, где они участвуют в процессинге РНК.
В цитоплазму обцитов Xenopus вводили крупные частицы золота, покрытые нуклеоплазмином, несущим NLS.
В ядро инъецировали мелкие частицы, покрытые РНК.
На каждой фотографии видна одна ядерная пора и покрытые белком частицы,
которые транспортируются с цитоплазматической на ядерную сторону ЯПК и частицы, покрытые РНК,
которые транспортируются из ядра в цитоплазму через тот же ЯПК.
Транспорт большинства РНК осуществляется в одном направлении,
из ядра в цитоплазму.
Процесс экспорта РНК характеризуется насыщением.
Экспорт различных классов РНК из ядра происходит с участием различных транспортных белков,
количество которых определяет скорость процесса.

Модели механизма ядерного транспорта

• Взаимодействие между кариоферинами и нуклеопоринами играет критическую роль в транслокации белков через ядерную пору

• Направление транспорта частично определяется взаимодействием кариоферинов с некоторыми нуклеопоринами

Сейчас известно, что связывание карго с транспортным рецептором и закрепление его на комплексе ядерной поры являются ключевыми событиями процесса ядерного адресования белков. Однако механизм, по которому комплексы белок-карго-кариоферин транспортируются через канал ядерной поры, остается невыясненным. При этом длина транспортного пути может достигать 200 нм, причем неизвестно, насколько перемещение связано с кинезином, миозином или с гидролизом АТФ.

В ранних экспериментах было показано, что ддя транспорта через ЯПК необходим гидролиз АТФ. Однако позже оказалось, что АТФ требуется для поддержания оптимального уровня ГТФ, участвующего в транспорте. Единственным процессом ядерного транспорта, для протекания которого необходим гидролиз ГТФ, является контроль его направления, который осуществляется с участием Ran.

Неизвестно, каким образом комплексы кариоферин-карго продвигаются по каналу ядерной поры. При рассмотрении возможных механизмов транслокации необходимо принимать во внимание известные группы фактов.

• Кариоферины взаимодействуют с большинством нуклеопоринов через повторы, содержащие фенилаланин и глицин (FG), причем эти повторы выстилают центральный канал поры.

• Исследования связывания показывают, что некоторые кариоферины проявляют повышенное сродство к определенным нуклеопоринам.

• Ran участвует не только во взаимодействии между карго и кариоферинами, но также между кариоферинами и нуклеопоринами.

• Кариоферины могут продвигаться вдоль поры в двух направлениях, хотя наиболее вероятен перенос ими карго только в одном направлении.

Простая модель транспорта предполагает, что движение белка по каналу происходит за счет облегченной диффузии. Согласно этой модели, транспортный рецептор вступает с нуклеопоринами во временное слабое взаимодействие, но при этом направление транспорта не учитывается. Оно определяется позже, Ran-зависимым процессом, который может происходить с любой стороны поры, как это показано для импорта. Более сложная версия этой модели предполагает, что направление транспорта задается постепенным увеличением сродства между транспортным рецептором и нуклеопорином по мере движения комплекса карго/рецептор через канал ЯПК. Согласно этой модели, сродство нуклеопоринов к комплексу вдоль транспортного пути постепенно увеличивается.

Еще одна модель предложена на основании данных о том, что канал поры выстилается многими нуклеопоринами, содержащими гидрофобные FG-последовательности. Предполагается, что FG домены этих нуклеопоринов не структурированы и создают в канале гидрофобную среду. Как предполагает модель селективной фазы, представленная на рисунке ниже, при притяжении FG-богатых регионов нуклеопоринов друг к другу в центре канала образуется барьер, через который не проходит большинство белков. Эта модель также предполагает наличие у кариоферинов избирательного сродства к окружению в канале ЯПК, что обеспечивает способность ядерной поры не пропускать многие белки через канал, и облегчать диффузию кариофериновых комплексов. Однако способность кариоферинов взаимодействовать с FG нуклеопоринами позволяет им селективно продвигаться вдоль канала поры, и транспортировать связанные с ними белки карго. Доказательства в пользу реальности такой модели носят пока предварительный характер. К их числу относится быстрый характер кинетики импорта белков, а также взаимодействие кариоферинов с FG повторами нуклеопоринов. Однако модель не объясняет, каким образом происходит транспорт больших комплексов, таких как рибосомы и иРНК-белковые комплексы.

По мере появления новых биофизических методов, использующих флуоресцентную микроскопию, которые позволяют прослеживать судьбу отдельных молекул, они применяются для исследования ядерного транспорта. Проведенные исследования дают возможность предполагать, что прохождение комплекса кариоферин-карго через канал ЯПК происходит очень быстро (в среднем занимает 10 мс); в основном движение носит стохастический характер, и стадией лимитирующей скорость является выход комплекса из канала в ядро. По-видимому, через ЯПК может одновременно транспортироваться по крайней мере десять молекул субстрата (со своими рецепторами), и по нему может проходить примерно 1000 молекул белков в секунду.

Контакты между кариоферинами и нуклеопоринами осуществляются через фенилаланин-глициновые повторы (FG-повторы),
которые играют ключевую роль в механизме транслокации через ядерные поры.
Модель селективной фазы транслокации предполагает, что взаимодействия между ФГ-повторами предотвращают транслокацию большинства белков чере ЯПК.
Белки, содержащие сайты связывания с ФГ-повторами, нарушают эти взаимодействия и проходят через ЯПК.

Рибосома — важнейший органоид живой клетки сферической или слегка эллипсоидной формы, диаметром 100—200 ангстрем, состоящий из большой и малой субъединиц. Рибосомы служат для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК, или мРНК. Этот процесс называется трансляцией.

В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматического ретикулума, хотя могут быть локализованы и в неприкрепленной форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой. Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.


Схема синтеза рибосом в клетках эукариот.
1. Синтез мРНК рибосомных белков РНК полимеразой II. 2. Экспорт мРНК из ядра. 3. Узнавание мРНК рибосомой и 4. синтез рибосомных белков. 5. Синтез предшественника рРНК (45S — предшественник) РНК полимеразой I. 6. Синтез 5S pРНК РНК полимеразой III. 7. Сборка большой рибонуклеопротеидной частицы, включающей 45S-предшественник, импортированные из цитоплазмы рибосомные белки, а также специальные ядрышковые белки и РНК, принимающие участие в созревании рибосомных субчастиц. 8. Присоединение 5S рРНК, нарезание предшественника и отделение малой рибосомной субчастицы. 9. Дозревание большой субчастицы, высвобождение ядрышковых белков и РНК. 10. Выход рибосомных субчастиц из ядра. 11. Вовлечение их в трансляцию.

Рибосомы представляют собой нуклеопротеид, в составе которого отношение РНК/белок составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S, 5.8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируется РНК полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.

Константа седиментации (скорость оседания в ультрацентрифуге) рибосом эукариотических клеток равняется 80S (большая и малая субъединицы 60S и 40S, соответственно), бактериальных клеток (а так же митохондрий и пластид) — 70S (большая и малая субъединицы 50S и 30S, соответственно).

Содержание

История исследований рибосомы

Рибосомы впервые были описаны как уплотненные частицы, или гранулы, клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов [1] . В 1974 г. Паладе, Клод и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки». Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеобелковая частица микросомальной фракции» [2] . Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы. В начале 2000-х появились атомные структуры отдельных субъединиц, а также полной рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, антибиотиками, тРНК и мРНК.

Механизм трансляции

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы, когда происходит узнавание 3'-концом 16S рибосомной РНК комплементарной последовательности Шайн-Далгарно, расположенной на 5'-конце мРНК (у прокариот), а также позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании формилметионил-тРНК (fMET-тРНК) и участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; их аналоги и дополнительные факторы участвуют в инициации трансляции у эукариотических рибосом). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMET-тРНК оказывается в P (peptidyl-) центре рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3'-конце аминокислоту, и комплементарная второму кодону на мРНК, связывается с помощью фактора EF-Tu на А (аминоацил-) центре рибосомы. Затем, на большой субъединице, в пептидил-трансферазном центре рибосомы, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНК, находящейся в Р-центре) и аминокислотой, находящейся в А-центре. По поводу деталей механизма катализа образования пептидной связи в пептидил-трансферазном центре консенсус до сих пор не достигнут. На данный момент существует несколько гипотез механизма катализа рибосомой: 1. оптимальное позиционирование субстратов (induced fit) [3] , 2. исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза [4] , 3. участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона [5] [6] , 4. участие 2'-гидроксильной группы 3'-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона [7] ; а также комбинации этих механизмов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-центре. Следующим шагом является движение деацилированной тРНК из Р- в Е (exit-) центр, а пептидил-тРНК из А- в Р-центр. Этот процесс называется транслокация и происходит с помощью фактора EF-G. тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с А-центром рибосомы, что ведет к повторению описанных шагов. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Обрыв полипептидной цепи и диссоциация субъединиц (для приготовления к связыванию следующей мРНК и синтезу соответствующего белка) происходит при участии факторов (RF1, RF2, RF3, RRF в прокариотах).

Ссылки

  1. ↑ G.E. Palade. (1955) «A small particulate component of the cytoplasm.» J Biophys Biochem Cytol. Jan;1(1): pages 59-68. PMID 14381428
  2. ↑ Roberts, R. B., editor. (1958) «Introduction» in Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc.
  3. ↑ Sievers A, Beringer M, Rodnina MV, Wolfenden R. The ribosome as an entropy trap. Proc Natl Acad Sci U S A. 2004 May 25;101(21):7897-901.
  4. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, S.A. Strobel and T.A. Steitz, An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA. Nature 438 (2005), pp. 520—524.
  5. ↑ A.E. Hesslein, V.I. Katunin, M. Beringer, A.B. Kosek, M.V. Rodnina and S.A. Strobel, Exploration of the conserved A+C wobble pair within the ribosomal peptidyl transferase center using affinity purified mutant ribosomes, Nucleic Acids Res. 32 (2004), pp. 3760-3770.
  6. ↑ P. Nissen, J. Hansen, N. Ban, P.B. Moore and T.A. Steitz, The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis, Science 289 (2000), pp. 920—930.
  7. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, D.E. Kitchen, S.A. Strobel and T.A. Steitz, Structural insights into the roles of water and the 2′ hydroxyl of the P site tRNA in the peptidyl transferase reaction, Mol. Cell 20 (2005), pp. 437—448

Внешние ссылки

Сайт одного из ведущих учёных по исследованию структуры рибосом, содержит большое количество иллюстраций, в том числе анимированных [1] (англ.)

Читайте также: