Вторичная и третичная структура иммуноглобулинов. Изучение структуры иммуноглобулинов
Обновлено: 27.04.2024
1. Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие в себя четыре субкласса (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Антитела субклассов IgG1 и IgG4 специфически связываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсонирование), а благодаря Fc-фрагментам взаимодействуют с Fc-рецепторами фагоцитов, способствуя фагоцитозу возбудителя. IgG4 участвует в аллергических реакциях и неспособен фиксировать комплемент.
Свойства иммуноглобулинов G:
1) играют основополагающую роль в гуморальном иммунитете при инфекционных заболеваниях;
2) проникают через плаценту и формируют антиинфекционный иммунитет у новорожденных;
3) способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины, связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.
2. Иммуноглобулины М включают в себя два субкласса: IgM1 и IgM2.
Свойства иммуноглобулинов М:
1) не проникают через плаценту;
2) появляются у плода и участвуют в антиинфекционной защите;
3) способны агглютинировать бактерии, нейтрализовать вирусы, активировать комплемент;
4) играют важную роль в элиминации возбудителя из кровеносного русла, активации фагоцитоза;
5) образуются на ранних сроках инфекционного процесса;
6) отличаются высокой активностью в реакциях агглютинации, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных бактерий.
3. Иммуноглобулины А – это секреторные иммуноглобулины, включающие в себя два субкласса: IgA1 и IgA2. В состав IgA входит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипептидов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов.
Свойства иммуноглобулинов А:
1) содержатся в молоке, молозиве, слюне, слезном, бронхиальном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче;
2) участвуют в местном иммунитете;
3) препятствуют прикреплению бактерий к слизистой;
4) нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комплемент.
4. Иммуноглобулины Е – это мономеры, содержание которых в сыворотке крови ничтожно мало. К этому классу относится основная масса аллергических антител – реагинов. Уровень IgE значительно повышается у людей, страдающих аллергией и зараженных гельминтами. IgE связывается с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов.
Свойства иммуноглобулинов Е: при контакте с аллергеном образуются мостики, что сопровождается выделением БАВ, вызывающих аллергические реакции немедленного типа.
5. Иммуноглобулины D – это мономеры. Функционируют в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена. Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преимущественно в миндалинах и аденоидной ткани.
Свойства иммуноглобулинов D:
1) участвуют в развитии местного иммунитета;
2) обладают антивирусной активностью;
3) активируют комплемент (в редких случаях);
4) участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют развитию антиидиотипического ответа;
5) участвуют в аутоиммунных процессах.
Данный текст является ознакомительным фрагментом.
Продолжение на ЛитРес
3. Молекулы иммуноглобулинов
3. Молекулы иммуноглобулинов Молекула антитела — иммуноглобулина (ИГ) состоит из четырех полипептидных цепей — двух одинаковых больших (тяжелых) и двух одинаковых меньших (легких), связанных друг с другом S — S-мостиками. Специфичность взаимодействия молекулы ИГ с
4. Гены иммуноглобулинов
4. Гены иммуноглобулинов Прежде всего мы должны рассмотреть, как организованы гены ИГ у будущих лимфоцитов до того, как эти клетки стали отличаться друг от друга, т. е. до того, как образовались разные их клоны. Очевидно, что так же организованы гены ИГ и у всех других
13. Возбудители инфекций и их свойства
13. Возбудители инфекций и их свойства Среди бактерий по способности вызывать заболевание выделяют:1) патогенные виды потенциально способны вызывать инфекционное заболевание;Патогенность – это способность микроорганизмов, попадая в организм, вызывать в его тканях и
3. Возбудители инфекций и их свойства
3. Возбудители инфекций и их свойства Среди бактерий по способности вызывать заболевание выделяют:1) патогенные;2) условно-патогенные;3) сапрофитные.Патогенные виды потенциально способны вызывать инфекционное заболевание.Патогенность – это способность
1. Свойства и типы антигенов
1. Свойства и типы антигенов Антигены – это высокомолекулярные соединения. При попадании в организм вызывают иммунную реакцию и взаимодействуют с продуктами этой реакции: антителами и активированными лимфоцитами.Классификация антигенов.1. По
1. Структура иммуноглобулинов
1. Структура иммуноглобулинов Антитела (иммуноглобулины) – это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют.Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:1) первичную – это
1. Морфология и культуральные свойства
1. Морфология и культуральные свойства Возбудитель относится к роду Carinobakterium, виду C. difteria.Это тонкие палочки, прямые или слегка изогнутые, грамположительные. Для них характерен выраженный полиморфизм. На концах булавовидные утолщения – метахроматические зерна волютина.
1. Морфология и культуральные свойства Возбудитель относится к роду Mycobakterium, вид M. tuberculesis.Это тонкие палочки, слегка изогнутые, спор и капсул не образуют. Клеточная стенка окружена слоем гликопептидов, которые называются микозидами (микрокапсулами).Туберкулезная палочка
5.2. Свойства тактильного восприятия
5.2. Свойства тактильного восприятия Ощущение прикосновения и давления на кожу довольно точно локализуется человеком на определённом участке кожной поверхности. Эта локализация вырабатывается и закрепляется в онтогенезе при участии зрения и проприорецепции.
КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ СВОЙСТВА
КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ СВОЙСТВА Совсем не просто получить кривую научения. Мы не можем полностью изолировать оперант и устранить все случайные помехи. Можно было бы построить кривую и показать, как частота поднятия головы на определенную высоту изменяется в зависимости от
Старшие классы
Старшие классы Почемучки Тех, кому посчастливилось близко познакомиться с человекообразными обезьянами у нас на Севере, где они, помещенные за решетку и тщательно опекаемые человеком, освобождены от всех забот (добывания пищи, необходимости всегда быть начеку,
Типологические свойства[1] ВНД
Типологические свойства[1] ВНД Что такое типологические свойства ВНД?За основу взята концепция Теплова М.Б. (1896—1965 гг.) о четырёх основных типологических свойств ВНД.Выносливость — неизменяемость текущих нервных процессов даже под действием длительных дискомфортных
Свойства рентгеновских лучей
Свойства рентгеновских лучей Рентгеновские лучи проходят через непрозрачные тела и предметы, такие как, например, бумага, материя, дерево, ткани человеческого и животного организма и даже через определенной толщины металлы. Причем, чем короче длина волны излучения, тем
3.3. Свойства генетической информации
3.3. Свойства генетической информации Одним из основателей современной генетики, выдающимся датским ученым В. Иоганнсеном были предложены базовые генетические термины: ген, аллель, генотип, фенотип. Введение термина «аллель» позволяет определить генотип как
ВИДЫ И КЛАССЫ
ВИДЫ И КЛАССЫ Прежде чем перейти от сообществ к видам, мы должны обсудить некоторые проблемы классификации: трудно говорить о происхождении видов, не решив, что такое вид. Еще Дарвин призывал прекратить надоевшие споры о виде, но не указал, как это сделать, поскольку его
Вторичная и третичная структура иммуноглобулинов. Изучение структуры иммуноглобулинов
Строение иммуноглобулина G. Домены IgG
Как известно (Wu, Kabat, 1970), по первичной структуре остатки вариабельной области можно разделить на гипервариабельные, которыми обусловлены основные различия между цепями, и нсгипервариабельные, или каркасные, остатки. Гипервариабельные остатки доступны растворителям и у различных вариабельных доменов свернуты различным образом.
Так, например, первая гипервариабельная область легких цепей (L1) у белка Rei представляет собой вытянутую цепь, тогда как у белков New и Meg она свернута в спираль. В этом месте у белка МсРС 603 имеется вставка из шести остатков аминокислот, и эта область представляет собой вытянутую неспиральную петлю. В противоположность зтому, хотя и с небольшими вариациями, расположение каркасных, неварьирующих остатков у разных доменов очень сходное.
Эта гомология в третичной структуре вариабельных доменов указывает на то, что неварьирующие остатки создают ригидный каркас, в который как бы встраиваются гипервариабельные петли.
Четыре домена (два вариабельных и два постоянных) образуют один Fab-фрагмент. При этом отмечаются следующие закономерности.
1. Оба постоянных домена взаимодействуют более тесно, что обусловливает большую компактность всей постоянной области по сравнению с вариабельной. Это объясняется тем, что постоянные домены взаимодействуют между собой четырехсегментными слоями, образуя большую контактирующую поверхность, тогда как вариабельные домены взаимодействуют трехсегментными слоями.
2. Основные взаимодействия между доменами являются латеральными, т. е. и вариабельные, и постоянные домены взаимодействуют между собой, тогда как продольные взаимодействия (между вариабельными и постоянными) выражены меньше.
3. Оба домена тяжелой цепи, т. е. VH и Сн, находятся в более тесном контакте, чем оба домена легкой цепи, что 'вызывает небольшой изгиб всего Fab-фрагмента. Такой же изгиб присущ димеру легких цепей. Последний строится из двух идентичных по своей первичной -структуре легких цепей — мономеров. Несмотря на это, угол между доменами у одного мономера равен 70°, тогда как у другого — 110°, что и обусловливает изгиб всей молекулы.
Структура Fc-фрагмента отличается отсутствием такого изгиба. Оба СнЗ-домена тесно прилегают друг к другу, подобно CL- и Сн1 -доменам в Fab-фрагменте, тогда как Сн2-домены не контактируют между собой, за исключением ковалентной связи в шарнирной области. Возможно, такое расположение Сн2-доменов необходимо для их взаимодействия с первым компонентом комплемента. Следует отметить, что результаты рентгеноструктурного анализа иммуноглобулинов полностью согласуются с полученными ранее данными других методов.
Так, например, с помощью оптических методов — дисперсия оптического вращения (Троицкий и др., 1971) и инфракрасная спектроскопия водородно-дейтериевым обменом (Abaturov е. а., 1969) — было найдено, что основным элементом вторичной структуры пептидных цепей иммуноглобулинов является бета-складчатость.
Кроме того, есть данные свидетельствующие в пользу гипотезы доменов (Edelman, 1973). Согласно этой гипотезе, каждый гомологичный участок полипептидной цепи иммуноглобулинов длиной около 110 аминокислотных остатков с одной внутренней дисульфидной связью свертывается в отдельную, относительно независимую глобулу — домен. Например, легкие цепи состоят из двух доменов, тяжелые гамма-цепи — из четырех.
Между глобулами имеются открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к протеолитическим ферментам. Одним (из самых важных доказательств доменной структуры пептидных цепей иммуноглобулинов как раз и явилась возможность использования протсаз для расщепления легких цепей на половины, которые не изменяли существенно своей третичной структуры по сравнению с таковой в нативной цепи. Последнее было доказано как оптическими методами, так и исследованиями антигенных свойств половин.
Уже к середине 60-х годов были получены весьма обоснованные данные, базирующиеся в основном на изучении рекомбинации тяжелых и легких цепей и мечении по сродству, о том, что аминокислотные остатки как легкой, так и тяжелой цепи участвуют в образовании активного центра. На моделях, основанных на данных рентгеноструктурпых исследований активных Fab-фрагментов, действительно видно, что обе цепи формируют полость активного центра.
Классические исследования Кабата (Kabat, 1976), Каруша (Каrush, 1962) и Села (Sela, 1970) о размерах активного центра также находятся в хорошем согласии с рентгеноструктурными исследованиями фрагментов двух миеломных белков с антигенсвязывающей активностью.
Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.
Классы иммуноглобулинов. Структура цепей иммуноглобулинов
В настоящее время антитела и некоторые близкие к ним белки относят к особой группе гликопротеидов, называемых иммуноглобулинами. Всем им присущ ряд общих черт: близкие антигенные и химические свойства, одинаковые принципы построения молекул и общее филогенетическое происхождение. По-видимому, все иммуноглобулины — как «нормальные», так и «патологические», встречающиеся в повышенном количестве при некоторых пролиферативных заболеваниях лимфатической системы,— являются антителами к каким-либо антигенам.
Молекулы иммуноглобулинов, как уже отмечалось во Введении, строятся из «тяжелых» и «легких» полипептидных цепей. Классы иммуноглобулинов отличаются друг от друга своими тяжелыми цепями. У человека насчитывается пять классов этих белков (IgG, IgM, IgA, IgD и IgE), тяжелые цепи которых обозначают соответственно греческими буквами у, а и е.
Легкие цепи молекулы иммуноглобулинов человека и большинства животных бывают двух типов: каппа и ламбда. Оба типа легких цепей могут входить в состав молекул всех классов иммуноглобулинов. Молекулы IgM и полимерные молекулы IgA содержат, кроме того, по одной J-цепи, а полимерные IgA — еще и так называемый секреторный компонент.
Обычно большая часть антител относится к классу IgG. В первый период иммунного ответа, однако, значительная часть антител принадлежит к IgM, которые являются, по-видимому, филогенетически наиболее древними. IgA обладают свойством проникать в секреты — слюну, молозиво, кишечный сок и др. Антитела типа реагинов относятся к IgE.
Структура цепей иммуноглобулинов
Выяснение последовательности аминокислот в пептидных цепях иммуноглобулинов затруднено гетерогенностью этих белков. Антитела к данному антигену, выделенные даже в чистом виде, почти всегда неоднородны. Одной из причин этой неоднородности следует прежде всего назвать наличие у большинства антигенов нескольких антигенных детерминант, к которым образуются различные по специфичности антитела.
Кроме того, антитела даже к одной детерминанте могут принадлежать к разным классам и подклассам иммуноглобулинов. Далее следует упомянуть и о том, что в ходе иммунного ответа могут меняться свойства самих антител.
Возможность изучения химической структуры иммуноглобулинов появилась после обнаружения так называемых патологических иммуноглобулинов, встречающихся при некоторых лимфопролиферативных заболеваниях у человека и животных. Эти иммуноглобулины очень сходны с нормальными, но отличаются от них гомогенностью. В последнее время проводятся исследования по получению однородных антител путем иммунизации гомогенными антигенами.
В ряде случаев удалось выработать достаточно большие количества гомогенных препаратов, пригодных для определения последовательности аминокислотных остатков в их полипептидных цепях.
Начиная с 1965 г. была проделана большая работа по расшифровке первичной структуры пептидных цепей иммуноглобулинов, которая в 1969 г. ознаменовалась крупным успехом: группой Эдельмана была установлена полная последовательность аминокислот в обеих цепях одного иммуноглобулина (IgG l Eu) (Edelman, 1973).
Наиболее важным результатом этих исследований явилось обнаружение у тяжелых и легких цепей двух резко различных областей — вариабельной (V) и постоянной (С). Цепи данного класса (подкласса) и типа различаются только по последовательности V-областей (идиотипические вариации), тогда как С-области у них идентичны, за исключением небольших отличий, обусловливающих аллельные (аллотипические) вариации. В то же время различия между классами (подклассами) и типами цепей определяются неодинаковым строением С-областей (изотопические вариации).
Столь необычное строение цепей станет понятным, если вспомнить, каковы их биологические функции. Основным назначением иммуноглобулинов как антител является образование комплексов с антигенами, и в этом отношении они высокоспецифичны и резко отличаются друг от друга. В то же время разные по специфичности антитела обладают рядом общих биологических функций: связывание комплемента, фиксация на мембранах и прохождение через них. Такая двойственность свойств отражается в соответствующей двойственности структуры.
По всей видимости, строение V-областей обусловливает специфические свойства антител, поскольку они строят активный центр, тогда как С-области обеспечивают свойства, общие для всех антител данного класса и типа.
За прошедшие годы была проведена очень большая работа по изучению вторичной и третичной структуры иммуноглобулинов, так как именно эти уровни организации белков определяют их разнообразные физико-химические и функциональные свойства. Тем сведениям, которые сейчас имеются в этой области, мы обязаны целому ряду физических методов. Ниже кратко охарактеризованы основные из них.
Наиболее важные исследования в области изучения пространственной структуры иммуноглобулинов выполнены в самое последнее время — речь идет об изучении кристаллов этих белков и их субъединиц с помощью рентгеновых лучей.
Особенностью рентгеноструктурного метода является его применимость только к изучению белков в кристаллической форме. В процессе кристаллизации белок может стабилизироваться в одной из нескольких своих изоформ. Кроме того, его дифракционная картина является усредненной по времени. Это усложняет или делает вообще невозможным исследование динамического поведения белка, присущего ему в растворе. Поэтому хорошим дополнением к рентгеноструктурному анализу служат некоторые другие методы.
Метод малоуглового рентгеновского рассеяния и рассеяния нейтронов основан на анализе распределения интенсивности рассеяния исследуемым раствором и дает информацию об общей форме и объеме макромолекул в растворе.
Метод дисперсии оптического вращения позволяет по зависимости величины вращения плоскости поляризации света, проходящего через образец, от длины волны определять степень а-спиральности и содержание структуры в белках.
Скорость водородно-дейтериевого обмена, которая измеряется по скорости изменения интенсивности определенных полос инфракрасного спектра белка после помещения его в тяжелую воду, характеризует компактность и стабильность белковой глобулы.
Метод круговой поляризации флуоресценции является эмиссионным аналогом кругового дихроизма и отражает оптическую активность хромофора в его электронно-возбужденном состоянии. Так как только люминесцентные хромофоры (в основном триптофан) обусловливают спектры круговой поляризации флуоресценции, то этот метод является более избирательным, чем метод кругового дихроизма, при котором спектр обусловлен всеми адсорбирующими хромофорами.
Иммуноглобулины особенно удобны для этого рода анализа, поскольку в каждом домене имеется очень мало (от одного до трех) остатков триптофана и, кроме тото, они занимают сходное пространственное положение.
Принцип метода поляризации флуоресценции заключается в следующем: скорость выхода флуоресцентного красителя, связанного с белковой молекулой из плоскости поляризации возбуждающего флуоресценцию света, зависит при постоянной вязкости и температуре раствора от объема молекулы. Поэтому по зависимости параметра, характеризующего эту скорость, от вязкости раствора можно рассчитать эффективный радиус Стокса или эффективный объем молекулы. Они непосредственно связаны с временем корреляции молекулы. Подробнее об этом параметре сказано ниже.
Значительная часть материала, который обсуждается в наших статьях, получена методом спиновой метки, поэтому остановимся на его описании подробнее.
Спиновая метка представляет собой стабильный нитроксильный радикал с общей структурой. Уникальность метода спиновой метки состоит в том, что он позволяет судить о локальных конформационных изменениях биополимеров в области присоединения метки. Теория метода и многочисленные результаты, полученные с его помощью при исследовании белков, нуклеиновых кислот, клеточных мембран и других объектов, подробно описаны в ряде обзоров и монографий.
1. Структура иммуноглобулинов
Антитела (иммуноглобулины) – это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют.
Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:
1) первичную – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности;
2) вторичную (определяется конформацией полипептидных цепей);
3) третичную (определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину);
4) четвертичную. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.
Большинство молекул иммуноглобулинов составлено из двух тяжелых (H) цепей и двух легких (L) цепей, соединенных дисульфидными связями. Легкие цепи состоят или из двух k-цепей, или из двух l-цепей. Тяжелые цепи могут быть одного из пяти классов (IgA, IgG, IgM, IgD и IgE).
Каждая цепь имеет два участка:
1) постоянный. Остается постоянным в последовательности аминокислот и антигенности в пределах данного класса иммуноглобулинов;
2) вариабельный. Характеризуется большой непостоянностью последовательности аминокислот; в этой части цепи происходит реакция соединения с антигеном.
Каждая молекула IgG состоит из двух соединенных цепей, концы которых формируют два антигенсвязывающих участка. На вариабельном участке каждой цепи имеются гипервариабельные участки: три в легких цепях и четыре в тяжелых. Разновидности последовательности аминокислот в этих гипервариабельных участках определяют специфичность антитела. При определенных условиях эти гипервариабельные области могут также выступать в роли антигенов (идиотипов).
В молекуле иммуноглобулина меньше двух антигенсвязывающих центров быть не может, но один может быть завернут внутрь молекулы – это неполное антитело. Оно блокирует антиген, и тот не может связаться с полными антителами.
При энзиматическом расщеплении иммуноглобулинов образуются следующие фрагменты:
1) Fc-фрагмент содержит участки обеих постоянных частей; не обладает свойством антитела, но имеет сродство с комплементом;
2) Fab-фрагмент содержит легкую и часть тяжелой цепи с одним антигенсвязывающим участком; обладает свойством антитела;
3) F(ab)Т2-фрагмент состоит из двух связанных между собой Fab-фрагментов.
Другие классы иммуноглобулинов имеют такую же основную структуру. Исключение – IgM: является пентамером (состоит из пяти основных единиц, связанных в области Fc-концов), а IgA – димер.
Структура антител
Структура антител Теперь кратко рассмотрим структуру молекулы антитела. Все антитела имеют общий план строения — это белки, состоящие из нескольких субъединиц. На рис. 3.2 показано строение наиболее обычного антитела, называемого IgG. Эта структура была впервые описана в
2. СТРУКТУРА МУРАВЕЙНИКА
2. СТРУКТУРА МУРАВЕЙНИКА Облик муравьев различен. Среди нескольких тысяч видов муравьев есть и карлики размером до 2 мм, и великаны, у которых рабочие достигают 2 см. Белесые, почти прозрачные и глянцево-черные, одноцветные, двухцветные и т. д. Разнообразны форма головы и
СТРУКТУРА КОЛОНИИ
СТРУКТУРА КОЛОНИИ Если у материнского муравейника несколько отводков, они должны быть размещены по какому-то принципу. Этот принцип, как и само образование каждого отводка, должен вытекать из структуры материнской семьи, т. е. любое новое почкование - все тот же способ
2. Классы иммуноглобулинов и их свойства
2. Классы иммуноглобулинов и их свойства Существует пять классов иммуноглобулинов у человека.1. Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие в себя четыре субкласса (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам.
1. Структура
1. Структура ВИЧ относится к семейству ретровирусов.Вирион имеет сферическую форму, диаметром 100–150 нм. Кубический тип симметрии. Наружная (суперкапсидная) оболочка вируса состоит из бимолекулярного слоя липидов, который имеет происхождение из клеточной мембраны клетки
3.3. Структура хромосом
3.3. Структура хромосом Каждая хроматида содержит одну молекулу ДНК, связанную с белками-гистонами и негистоновыми белками. В настоящее время принята нуклеосомная модель организации хроматина эукариот (Kornberg R., 1974; Olins А., Olins D., 1974).Согласно этой модели, белки-гистоны (они
6.2.4. Структура шерсти
6.2.4. Структура шерсти Эксперт-кинолог во время выставочной экспертизы не упускает возможность не только осмотреть, но и пощупать собак. Для него важна фактура шерсти оцениваемых животных, особенно лидеров. В большинстве стандартов пород четко оговорены блеск, жесткость
7.2. Структура биоценоза
7.2. Структура биоценоза Структура любой системы – это закономерности в соотношении и связях ее частей. Структура биоценоза многопланова, и при изучении ее выделяют различные
1.2. Структура поведения
1.2. Структура поведения Совокупность возможного поведения животного называют поведенческим репертуаром. Единицей поведения считается поведенческий акт. Поведенческий акт представляет собой совокупность элементов поведения животного от момента возникновения
Структура сна
Структура сна Ночной сон состоит из нескольких циклов, каждый из которых длится примерно полтора часа и включает в себя две качественно различные стадии, которые называются «медленный сон» и «быстрый сон». Стадии быстрого и медленного сна есть не только у человека, но и
24. Структура экосистем
24. Структура экосистем Вспомните!Какие уровни организации живой природы вам известны?Что такое экосистема?Влияние абиотических факторов на живые организмы и взаимодействия между отдельными видами лежат в основе жизни любого сообщества. Сообщество, или биоценоз, – это
СООБЩЕСТВО: СТРУКТУРА
СООБЩЕСТВО: СТРУКТУРА От каких процессов зависят численность и разнообразие видов в том или ином сообществе? Какие процессы определяют структуру сообщества? До какой степени структура сообщества определяется локальными процессами, происходящими внутри сообщества
Читайте также: