Перспективы изучения обмена и адресования белков в клетке

Обновлено: 03.05.2024

Нарушения белкового обмена возникают на фоне значительного количества патологических состояний и могут выражаться как в пониженном, так и в повышенном уровне характеризующих его показателей.

Пониженное содержание белка (гипопротеинемия) может быть обусловлено его недостаточным поступлением в организм, повышенной потерей его при различных заболеваниях, а также нарушением его образования (недостаточность функции печени, прием некоторых лекарственных средств).

Повышенное содержание белка - гиперпротеинемия - может развиться вследствие дегидратации, т.е. потере жидкости (при тяжелых травмах, ожогах и др.)

В Клинико-диагностической лаборатории исследование белкового обмена включает в себя следующие основные тесты:

Содержание общего белка в крови.
Концентрация альбумина в крови.
Протеинограмма (белковые фракции).

Протеинограмма - представляет собой разделение белка на фракции с использованием электрофореза, основанного на различной подвижности белков сыворотки в электрическом поле. В диагностическом отношении более информативно, чем определение только общего белка или альбумина.

Анализ протеинограмм позволяет установить, за счет какой фракции у пациента имеется увеличение или дефицит белка, а также судить о специфичности изменений, характерных для данной патологии.

Для исследования протеинограммы используется автоматическая система для электрофореза SAS-1 Plus/SAS-2 производства Helena Laboratories, Великобритания. Материал для исследования: сыворотка крови.

Перспективы изучения обмена и адресования белков в клетке

Л.Е. Муравлева, В.Б. Молотов-Лучанский, Д.А. Клюев, Р.А. Бакенова, Б.Ж. Култанов, Н.А. Танкибаева, В.В. Койков, Г.А. Омарова

Приведены современные представления о механизмах модификации белков и элиминации окисленных белков. Обсуждаются гипотезы о значении образования карбониловых производных белков, их роли для контроля фолдинга и регуляции.

Исследования в области мембранологии и молекулярно-клеточных взаимодействий, проведенные в 80-90-х годах прошлого века и первом десятилетии нынешнего столетия, позволили определить базовые механизмы развития различных патологических состояний. Результаты этих исследований имели не только фундаментальное значение, но и получили широкий практический выход. Благодаря изучению особенностей динамики антиоксидантных систем и процессов липопероксидации стало возможным применение в практической медицине новейших антиоксидантов и антигипоксантов, таких, как мексидол, эмоксипин, реамберин и т.п. В настоящее время они стали обязательным компонентом в лечении инсультов, повреждений глаза, острых и хронических поражений печени, поджелудочной железы и т.д.

Новым направлением стало исследование окислительной модификации белков (ОМБ) при различных патологических состояниях 11. Для определения продуктов ОМБ обычно используется метод, описанный Е.Е. Дубининой и соавт., [6] предусматривающий регистрацию 2,4- динитрофенилгидразонов основного и нейтрального характера в плазме (сыворотке) крови. Определяют динитрофенилгидразоны, образующиеся при спонтанной и/или металл-катализируемой ОМБ. В последнее время содержание окисленных белков стали определять в клетках крови [12] и в тканях [13].

В результате накопился большой фактический материал, демонстрирующий изменение катаболитов ОМБ при различных патологических состояниях, появился термин «карбониловый стресс». Для корректной интерпретации полученных результатов возник вопрос об индукторах, природе и механизмах окислительного повреждения белков, а также о физиологическом и патофизиологическом значении ОМБ.

В качестве основных индукторов ОМБ, в первую очередь, рассматриваются активные формы кислорода (АФК), увеличение свободного железа, продукты перекисного окисления липидов при снижении антиоксидантной защиты.

При действии АФК происходит нарушение нативной конформации белков с образованием крупных белковых агрегатов или фрагментация белковой молекулы. Гидроксильный радикал чаще всего вызывает агрегацию белков, а в комбинации с супероксиданионом - фрагментацию с образованием низкомолекулярных фрагментов. Радикалы липидов могут также вызывать фрагментацию белковых молекул. Механизм формирования агрегатов следующий: при действии оксидантов происходит нарушение нативной конформации ряда доменов белков. В результате увеличивается число гидрофобных остатков на поверхности глобул, что и обуславливает формирование крупных белковых конгломератов [14].

В настоящее время предложены следующие механизмы ОМБ. Первый механизм ОМБ - коньюгация липидных пероксидов с аминокислотными остатками гистидина, цистеина и лизина в белках. Второй механизм - окисление при участии АФК с образованием карбонильных производных, а также дисульфидов Cys-S-S-Cys, цистеин-сульфеновой (SO), -сульфиновой (SO2-) или -сульфоновой (SO3-) кислот, сульфоксида метионина (MetSO). В последнее время к ОМБ предложено относить и гликирование и гликоксидацию лизиновых и аспарагиновых остатков [15, 16].

Карбониловые производные белков - это стабильные продукты, которые образуются при участии аминокислотных остатков пролина, аргинина, лизина, треонина с образованием аддуктов Михаэля. Также карбониловые производные белков могут образовываться при участии аминокислотных остатков лизина, цистеина и гистидина с продуктами перекисного окисления липидов. Причем карбонилирование аргинина и лизина сопровождается потерей одного или более атомов азота. Кроме этого, они могут образовываться в процессе гликирования/гликооксидации аминогрупп лизина. По мнению ряда исследователей, карбониловые производные формируются при металл-катализируемом окислении белков [17].

Наиболее важным следствием ОМБ белков является инактивация ферментов. Например, альдегиды вызывают инактивацию мембранных транспортеров, таких, как Na+-K+-ATP-азы, транспортеров глюкозы в головном мозге, что приводит к нейродегенеративным расстройствам. Другим примером является инактивация альдегидами шаперона Hsp90 и протеин-дисульфидизомеразы, осуществляющих контроль фолдинга. Альдегиды чаще всего взаимодействуют с остатками цистиина или гистидина киназ, принимающих участие в сигнальной трансдукции, что приводит к утрате их активности [18, 19].

В последнее время появились новые данные, демонстрирующие способность некоторых альдегидов активировать белки. Высказано мнение, что влияние некоторых альдегидов на процесс воспаления, индукцию апоптоза может быть детерминировано через сигнальные киназы по механизму loss- and gain-of-function modifications [20].

Модификация белков делает их более чувствительными к протеолизу. Удаление модифицированных белков идет двумя механизмами: с помощью протеасом и протеаз. Целевая деградация карбонилированных белков идет двумя вариантами. В первом варианте принимает участие 20 S убиквитин-независимая протеасома, которая разрушает белки с нарушенным фолдингом. Механизм распознавания таких белков связан со способностью протеосом определять участки глобул, на которых происходит экспозиция гидрофобных радикалов. Это путь деградации многих карбонилированных белков. Если в дело вступает 26 S протеасома, то модифицированные белки первоначально подвергаются убиквитинизации [21, 22,23].

Увеличение персистенции карбонильных белков может быть результатом снижения активности клеточных протеазных систем. Показано, что снижение функции протеасом сопровождается накоплением поврежденных белков. Ингибирующий эффект на протеасомы доказан и для альдегидов. Было предположено, что снижение протеолиза вызвано последовательной аккумуляцией агрегатов белков (агрегасом), устойчивых к действию протеаз. Эти агрегасомы связываются с протеасомами и блокируют их. Агрегаты с высоким молекулярным весом также ингибируют и протеазы [24, 25,26].

Сравнительно недавно высказано предположение, что развитие карбонилового стресса может происходить и в отсутствие избыточной генерации АФК, снижения АОЗ и уменьшения протеазной активности. Причем этот путь карбонилирования строго связан с продукцией абберантных белков, образующихся при нарушении трансляции, дефиците шаперонов, действии стресс-факторов, например, температуры и денатурирующих агентов. Образование карбониловых производых абберантных белков с нарушенным фолдингом необходимо для их деградации. По этому сценарию карбонилирование можно рассматривать как один из способов контроля качества фолдинга белков [27].

Открытие роли карбонилирования как одного из способов контроля качества позволило с другой точки зрения взглянуть на ОМБ. Установлено, что активация ряда генов, содержащих антиоксидант-респонсивные элементы, регулируется по механизму карбонилирования. Например, Nrf2 (NF-E2-related factor 2) - основной транскрипционный фактор, вовлеченный в регуляцию генов, содержащих антиоксидант- респонсивные элементы, активируется в ответ на окислительный стресс. Предложен механизм этого процесса: Nrf2 находится в комплексе с Keap1(Kelch-like ECH-associated protein 1); под действием альдегидов происходит диссоциация этого комплекса, Nrf2 транслоцируется в ядро и активирует экспрессию генов, содержащих антиоксидант- респонсивные элементы, что в результате повышает АОЗ [28].

На основе карбонилирования белков предложен новый механизм редокс-сигнальных событий в ответ лиганд-рецепторные взаимодействия с участием эндотелина -1 [29]. Эндотелин -1 выпоняет разнообразные функции, стимулируя протеинкиназы, транскрипционные факторы и т.д. Эндотелин -1 также участвует в генерации АФК, которые, в свою очередь, способствуют пролиферации гладкомышечных клеток легочных сосудов в процессе формирования легочной гипертензии [30, 31]. Эндотелин -1, взаимодействуя с рецептором, способствует карбонилированию белков через образование АФК. Медиаторами этого процесса являются пероксид и железо в реакции Фентона. Белки, которые подвергаются карбонилированию в ответ на эндотелин -1, уничтожаются протеасомами, например, аннексин -1. Аннексин выполняет функции промотора апоптоза и ингибитора клеточного роста. Удаление аннексина -1 является условием клеточного роста и выживания [32, 33].

Естественно, возникает достаточно много вопросов, касающихся механизмов карбонилирования и возможной регуляции этого процесса. Так, остается неясным способ организации и регуляции процессов «направленного», или «целевого» карбонилирования определенных белков путем увеличения концентрации АФК или активных альдегидов, которые, как известно, не обладают избирательностью действия. Активно ведется поиск белков, наиболее подверженных ОМБ. Неясно, какой из путей целевой деградации белков преимущественно запускается с началом патологических изменений в организме и какой из них ответствен за прогрессирование хронических заболеваний. Ответы на эти вопросы расширят понимание механизмов развития наиболее распространенных болезней человека и позволят сформировать новые подходы к их лечению.

Ученые выяснили, как организм избавляется от «дефектных» белков

Результатом этого открытия может стать изобретение лекарств от болезни Альцгеймера и других заболеваний нервной системы.

Александр Попандопуло, врач терапевт. Редактор А. Герасимова

Выпускник медицинского факультета УЛГУ. Интересы: современные медицинские технологии, открытия в области медицины, перспективы развития медицины в России и за рубежом.

Запись опубликована: 25.05.2020
Reading time: 1 минут чтения

Белки очень важны для жизнедеятельности организма. Однако по различным причинам они повреждаются, становясь дефектными. Скопление поврежденных белковых соединений представляет собой угрозу для организма, поскольку приводит к образованию бляшек, лежащих в основе болезни Альцгеймера и некоторых других болезней. Поняв, как можно искусственно удалить такие скопления, ученые смогут изобрести новые лекарства.

Исследователи из Университета Чиба в Японии разработали способ избавления организма от «белковых отходов». Статья, посвященная этому открытию, опубликована в журнале «Journal of Cell Biology».

Как устроены белки

Белки - огромные молекулы, состоящие из сотен или тысяч аминокислот, сложенных в трехмерные цепи. При этом в каждой молекуле чётко соблюдается определенный порядок расположения аминокислот. При его нарушении белки теряют свою структуру и собираются вместе.

Такие скопления белка, называемые бляшками или фибриллами, обнаруживаются, например, в головном мозге пациентов с болезнью Альцгеймера - возрастным слабоумием, которым страдает в мире около 50 миллионов человек и эта тенденция постоянно усиливается.

Без прогресса в профилактике и лечении этой болезни учёные предсказывают трехкратное увеличение числа заболевших к 2050 году. С белковыми нарушениями связаны и другие заболевания, например, амиотрофический склероз (БАС), которым страдал известный астрофизик Стивен Хокинг.

Что происходит с «неправильными» белками

Их уничтожением занимаются протеасомы, которые также называют «мусорными ведрами клеток». Они распознают специальные маркировки на белках, подлежащих утилизации, и расчленяют их. В клетке также есть элементы, называемые лизосомами. Они содержат пищеварительные ферменты и могут расщеплять белки и другие биомолекулы.

Но что происходит с белками, которые клетки выделяют в окружающую среду. Около 11% белковых соединений, включая белок бета-амилоид, вызывающий болезнь Альцгеймера, производятся «на экспорт», поэтому покидают клетку. Они тоже могут «портиться» из-за неблагоприятных факторов, таких, как высокая температура или колебания кислотности.

В этом случае в игру вступает белок кластерин, имеющий «сообщника» - вещество гепарансульфат. Они вместе захватывают поврежденные белки и «запихивают» их в клетки для последующей переработки. Поврежденное белковое соединение распадается на исходные компоненты, которые затем снова используются клеткой. Ускорив и усилив этот процесс, ученые смогут найти лекарство от болезни Альцгеймера и других патологий.

Опасная мутация

В некоторых случаях кластерин не справляется с возложенными на него задачами. Учёные видят причину этого явления в мутации белка, которая, согласно одной из версий, считается причиной болезни Альцгеймера. В результате неполноценный кластерин не может разрушить неправильные белковые соединения, которые откладываются в бляшки.

Эту особенность выявляют с помощью генетического анализа гена ApoE, находящегося в 19 хромосоме. Отклонение его от нормы указывает на высокий риск не только болезни Альцгеймера, но и других заболеваний, связанных с обменом веществ и выработкой белков.

Ученые планируют разработать генетически модифицированную версию кластерина, которая поможет больным с такой мутацией. Искусственный кластерин распознает поврежденные белки и отправит их на переработку. Такой препарат поможет больным с тяжёлыми заболеваниями, которые пока считаются неизлечимыми.

Белки

Запись опубликована: 28.09.2020
Reading time: 6 минут чтения

Белки - одни из основных питательных веществ - это важнейшие строительные блоки всех живых организмов. Иногда используется другое название белков - протеины (от греческого слова protos - «первый, самый важный»).

Состав белков

Белки содержат: углерод, кислород, водород, азот и серу. Помимо упомянутых элементов, некоторые белки могут также содержать: фосфор, железо, цинк, медь, марганец и йод.

Некоторые белки растворяются в воде, некоторые - в водных растворах кислот, оснований и солей, и ни один из них не растворяется в органических растворителях (кроме спирта).

При более высоких температурах белок сворачивается, т.е. происходит денатурация. В нормальных условиях этот необратимый процесс изменения структуры белковой молекулы можно наблюдать, например, путем варки яйца. Денатурация также может быть вызвана сильными кислотами и основаниями, солями тяжелых металлов или спиртом.

Основные строительные блоки белков - аминокислоты, объединяющиеся друг с другом с образованием многомолекулярных химических соединений со сложной структурой и высокой молекулярной массой. Поэтому белки различаются по структуре и свойствам в зависимости от количества аминокислот и их взаимного положения в молекуле. Комбинации двух или более молекул аминокислот называются пептидами (две молекулы аминокислот образуют дипептиды, три - трипептиды и т. д.).

Состав белков

Мы знаем 20 аминокислот, 8 из которых считаются незаменимыми для человеческого организма. Это так называемые экзогенные аминокислоты, которые должны поступать в организм с пищей. Их называют незаменимыми, потому что их нельзя заменить другими. К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан и фенилаланин, а также гистидин, который вырабатывается организмом, но в недостаточных количествах.

Вторая группа аминокислот - полуэкзогенные аминокислоты, которые могут образовываться в организме из экзогенных аминокислот. Например тирозин синтезируется в печени из фенилаланина, а цистеин образуется из метионина.

Третья группа включает эндогенные аминокислоты (они не являются незаменимыми),их организм может синтезировать сам. Это: глицин, аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, пролин, гидроксипролин и серин.

Классификация белков

Белки классифицируются по:

химической структуре;
биологической функции;
месту возникновения.

По своему химическому строению белки делятся на простые и сложные. П ростые белки состоят только из аминокислот, в то время как сложные белки, помимо аминокислот, также содержат небелковые соединения, так называемые простетические группы (остаток фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты, гем, атом тяжелых металлов, углеводы, липиды). К ним относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, металлопротеины, гликопротеины и липопротеины.

Классификация белков

Из-за различных функций отдельных белков их можно разделить на:

структурные белки - коллаген, эластин, кератин, гликопротеины;
ферментные белки - ферменты;
защитные белки - иммуноглобулины, фибриноген, интерферон;
транспортные белки - гемоглобин, альбумин плазмы, липопротеин, трансферрин;
белки, участвующие в сокращении - актин, миозин;
гормоны - инсулин, глюкагон, паратиреоидный гормон, кальцитонин;
белки клеточной мембраны.

По месту нахождения в пище белки можно разделить на:

животные белки, полученные из мяса, мясного ассорти, птицы, рыбы, молока, сыра, яиц;
растительные белки, полученные из зерновых продуктов, семян бобовых, картофеля, овощей и фруктов.

Источники белков в продуктах

Пищевая ценность белков животного и растительного происхождения

В зависимости от пищевой ценности различают:

полноценные белки;
частично дефектные белки;
дефектные белки.

Полноценные белки

Полноценные белки включают те, которые содержат все необходимые (экзогенные) аминокислоты в пропорциях, обеспечивающих их максимальное использование для синтеза белков собственного тела для роста молодых организмов и поддержания баланса азота у взрослых.

Это белки животного происхождения , такие как:

Частично дефектные белки

Частично дефектные белки - это те, которые могут даже содержать все незаменимые аминокислоты, но некоторые из них находятся в недостаточном количестве, и поэтому их достаточно для поддержания жизни, но не для роста организма. Например, зерновые белки со слишком низким содержанием лизина.

Дефектные белки

Большинство растительных белков менее питательны, поскольку содержат меньше лизина, триптофана, метионина и валина. Дефектные белки растительного происхождения, содержат очень мало незаменимых аминокислот или вообще не содержат хотя бы одну незаменимую аминокислоту, не полностью используются для синтеза белков организма и не обеспечивают оптимальный рост молодых организмов или поддержание азотистого баланса у взрослых, часто даже не достаточного для поддержания жизни (например, желатин).

Только белок соевых бобов и других бобовых, а также орехов имеет относительно высокую пищевую ценность, но они не могут заменить 100% полезного животного белка, например, молочного белка. Однако степень биологической ценности растительных белков очень разнообразна. Биологическая ценность диетического белка измеряется содержанием в нем экзогенной аминокислоты, которое является самым низким; содержание этой аминокислоты определяет правильный синтез белка в организме.

Белки животного и растительного происхождения

При правильном питании взрослого человека половину необходимого количества белка должны составлять животные белки, а другая половина - белок, полученный из растительной пищи. В питании детей и подростков, а также беременных и кормящих женщин белки животного происхождения должны составлять 2/3 необходимого количества белка во всем дневном рационе.

Комбинируя продукты растительного и животного происхождения в одном приеме пищи, вы получаете ценные по аминокислотному составу продукты. Белки цельного молока прекрасно дополняют, например, неполные белки из зерновых продуктов, бедных лизином, треонином и триптофаном. Например, хлопья с молоком или молочный суп с лапшой, манная крупа в молоке.

В молочных продуктах (например, твороге и сычужных сырах) содержание серных аминокислот (метионина и цистеина) несколько ниже. Гораздо сложнее получить высокую биологическую ценность протеина (т.е.возможность использовать его для синтеза протеина тела) в веганской или вегетарианской диете, где необходимо правильно комбинировать растительные продукты.

Белок в молочных продуктах

Белок в вегетарианской диете

Знание аминокислотного состава отдельных белков позволяет разрабатывать комбинации белков чисто растительного происхождения или растительных продуктов с небольшими добавками животного белка (яйца, молоко), питательная ценность которых становится высокой.

Правильная комбинация, по крайней мере, двух типов растительного белка в пище может дополнить недостающие или недостаточные аминокислоты в одном белке теми же аминокислотами, которые в больших количествах содержатся в других белках, например, бобовые содержат много лизина, но мало метионина. а в злаках не хватает лизина и триптофана. Его дополняют почти все овощи, богатые лизином и триптофаном.

Составляя состав дневного рациона, не забывайте максимально пополнять белки (максимум с интервалом 4-6 часов). Во время более длительных перерывов между приемами пищи недостающие аминокислоты не восполняются, а часть белка расходуется на энергетические цели.

Переваривание белков в организме человека

Переваривание белков в организме человека начинается в желудке. Кислая среда вызывает денатурацию белка и набухание коллагена, эластина и кератина. В желудочном соке есть фермент пепсин, который разрывает пептидную связь в середине полипептидной цепи, разделяя ее на более короткие участки.

Переваренная пища в виде мелко измельченной мякоти попадает в двенадцатиперстную кишку, где находится панкреатический сок, содержащий ферменты трипсин, химотрипсин и эластазу, которые гидролизуют пептидные связи между аминокислотами. Сок поджелудочной железы также содержит карбоксипептидазы экзопептидазы, которые действуют на конце пептидной цепи и выделяют концевые аминокислоты.

Переваривание белков заканчивается в тонком кишечнике, где под действием аминопептидаз и дипептидаз происходит окончательный процесс расщепления пептидной цепи. Всасывание конечных продуктов переваривания белков (аминокислот) происходит в тонком кишечнике.

Переваривание белков в организме человека

Из клеток тонкой кишки аминокислоты попадают в кровь воротной вены, а оттуда в печень путем пассивной диффузии. Затем аминокислоты переносятся через кровь во все ткани и используются для синтеза белков организма. Непереваренные и / или неабсорбированные белки выводятся с фекалиями.

Роль белков в организме человека

Белки в организме играют очень важную и незаменимую роль.

Они используются для построения новых и восстановления изношенных клеток и тканей (без их участия рост, развитие организма, обновление тканей, устойчивость к заболеваниям, заживление ран невозможны).
Являются основным компонентом крови, лимфы и молока.
Являются частью иммунных тел, ферментов, катализирующих биохимические изменения, и жидкостей организма.
Участвуют в регулировании артериального давления и поддержании кислотно-щелочного баланса.
Действуют как переносчики некоторых витаминов и минералов.
Сжигаясь, они снабжают организм энергией (1 г белка = 4 ккал).

Потребность человека в белке

Потребности организма в белке зависят от возраста, пола, физиологического состояния и массы тела.

Молодые растущие организмы имеют более высокий уровень синтеза белка, что связано с построением новых структур. Согласно рекомендациям диетологов, взрослый (> 19 лет) должен потреблять около 0,8 г белка на 1 кг массы тела в день, поступающего из различных источников (т.е. смешанных белков - животных и растений). Более высокое потребление белка рекомендуется женщинам во время беременности (1,1 г / кг массы тела в сутки) и в период лактации (1,3 г / кг массы тела в сутки), а также детям и подросткам. В случае детей наибольшее количество белка должно содержаться в пище детей младшего возраста (младше 1 года).

В случае разнообразной диеты, содержащей мясо и другие источники животного белка, соблюдение минимальных требований к незаменимым аминокислотам не должно быть трудным. Минимальное количество порций пищи в пищевой пирамиде обеспечивает не менее 60 г белка: например, 1 стакан молока дает 8 г белка; одна порция фасоли (1 стакан) - около 2 г белка, одна порция овощей (1 стакан сырых или 1 стакан вареных) - 2 г белка.

Белок в пищевой пирамиде

Важность белка для здоровья человека: дефицит белка

Дефицит белка вызывает квашиоркор (угнетение роста и созревания, гипоальбуминемия, апатия, анорексия, изменения кожи, напоминающие пеллагру, жировая инфильтрация печени).

Дефицит белков особенно опасен для детей (они вызывают задержку роста и умственного развития, похудание) и беременных женщин (белок необходим для правильного роста и развития плода, для выработки большего количества крови для матери и ребенка).

Недополучение белков в утробе матери и у младенцев тормозит физическое и умственное развитие и повышает восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Во время грудного вскармливания белок составляет основу увеличения производства молока.

В случае дефицита белка в пище подавляются или нарушаются многие обменные процессы, анемия, иммуносупрессия, атрофия мышечной ткани, дегенеративные изменения органов, общая слабость, апатия и потеря работоспособности.

Дефицит белка может быть следствием не только его недостатка или недостаточного поступления в пищу, но также его неправильного усвоения и усвоения (например, при заболеваниях печени и почек, хронической диарее).

Избыток белка

Избыток белка также не рекомендуется, потому что азот, неиспользованный для создания белков организма, должен выводиться из организма. Аммиак образуется в печени из иона амина (содержащего азот) и диоксида углерода, который, в свою очередь, превращается в мочевину и выводится почками.

Таким образом, избыток потребленного белка по отношению к потребностям организма увеличивает количество выделяемых азотных соединений и, таким образом, создает дополнительную нагрузку на почки и печень. Избыток белка у младенцев может вызвать диарею, симптомы ацидоза, обезвоживание, гипераммонемию и лихорадку.

Кроме того, чрезмерное потребление белка обычно связано с увеличением потребления мяса, мясного ассорти и сыра с высоким содержанием жира. Такая диета с высоким содержанием белка может превратиться в диету с высоким содержанием жиров, что может привести к развитию ожирения и дислипидемии (липидных нарушений), за которыми следует атеросклероз и гипертония.

Дислипидемия

Более того, при большом количестве белка в пище может нарушиться метаболизм одной из аминокислот - метионина, особенно при недостаточном поступлении витаминов группы В (особенно витамина В 6). Это приводит к увеличению выработки гомоцистеина, одного из основных факторов риска атеросклероза.

Продолжительное употребление высокобелковой диеты приводит к увеличению выведения кальция с мочой. Если к тому же высокобелковая диета не сопровождается увеличением поступления кальция и витамина D с продуктами, увеличивается риск остеопороза.

Чрезмерное потребление белка может привести к развитию камней в почках и подагре, поэтому рекомендуется употреблять нужное количество белка и использовать диету с высоким содержанием белка только при заболеваниях (например, кахексии, хронических заболеваниях печени).

Однако следует помнить, что человек не может накапливать запасы белка и поэтому должен потреблять их в рационе каждый день на необходимом уровне.

Обмен белков

Белки являются одними из сложнейших веществ организма и служат основой протоплазмы клеток. В их состав помимо углерода, кислорода, водорода и азота входят и аминокислоты. Последние дают основу для построения молекул белков. Они играют огромную роль в человеческом организме и отвечают за важнейшие функции: дыхание, выделения, пищеварение, движение, защитную, обеспечивают организм необходимой энергией и восполняют компоненты клетки. Нарушение обмена белка развивается в том случае, если в организм поступает его большее либо меньшее количество. На этой почве могут возникать различные опасные заболевания, поэтому при малейшем подозрении необходимо своевременно сделать все тесты.

Врачи-специалисты

Акции

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Автово
Проспект Ветеранов
Ленинский проспект

Девяткино
Гражданский проспект
Академическая

Анализы на белки

Альбумин является основным белком плазмы крови. Его синтез происходит в печени. Главная задача, которую выполняет альбумин, заключается в поддержании давления плазмы относительно объёма крови. Вместе с этим он осуществляет доставку различных веществ и их депонирование. Его сниженный уровень говорит о протекании в организме патологических процессов.

Белковые фракции - комплексный анализ, позволяющий оценить наличие в плазме крови альбумина и глобулинов. Исследование назначается при патологии почек и печени, онкологических и системных заболеваниях, нарушениях питания, а так же хронических и острых воспалительных заболеваниях.

Креатинин представляет собой конечный продукт обмена белков. Принимает участие в энергетическом обмене тканей. Из организма выводится вместе с мочой, поэтому по анализу можно судить о состоянии почек. Высокий уровень указывает на наличие почечной недостаточности, обезвоживании организма, мясной диете.

Мочевая кислота занимается выведение азота из организма. Нарушение её обмена напрямую связано со сбоем в работе почек.

Мочевина вырабатывается в печени. Во время её синтеза обезвреживается аммиак. Анализ мочевины в крови может выявить наличие множество опасных заболеваний, требующих срочного лечения, таких как: злокачественные опухоли, заболевания почек, ожоги, лейкоз, почечная недостаточность, цирроз, гепатит, печёночная недостаточность.

Общий белок - органический полимер, который состоит из аминокислот. Его определение в плазме крови позволяет судить о заболеваниях почек, печени, нарушении питания и онкологических заболеваниях.

Тимоловая проба позволяет дать характеристику работе печени. Повышение результатов исследования возникает в случаях, когда у человека: гепатит А, малярия, токсический гепатит, вирусные инфекции, цирроз печени.

Во время беременности очень часто встречается отличное от нормы значение анализов на белки в организме.

Какие симптомы нарушения обмена белков?

Различают несколько видов нарушения содержания белков в плазме крови: гиперпротеинемия означает увеличение его количества, а гипопротеинемия - уменьшение. Повышенное содержание белка может быть как наследственным, так и приобретённым заболеванием. При нарушении в обмене нуклеиновых кислот возникает подагра.

Симптомы нарушений обмена белка:

Избыточное потребление белка может проявляться в виде:

запора либо поноса;
отвращения к еде;
повышенного содержания белков в плазме крови;
дисбактериоза кишечника;

Низкое потребление белка может проявляться в виде двух различных заболеваний:

Квашиоркор - это несбалансированный алиментарный недостаток белка в человеческом организме. К симптомам заболевания можно отнести: отёки, вялость, апатию, низкую массу тела, асцит, задержку развития, иммунодефицит, пониженное содержание белков в крови. Прогноз при возникновении этого заболевания неблагоприятный и очень часто больные умирают. Чаще всего развивается у детей от 1го до 4-х лет. Болезнь возникает из-за дефицита одного либо нескольких питательных веществ. Ещё больше может усугубить положение контакт с инфекцией (например, ВИЧ) или отравление токсинами.
Алиментарная дистрофия - сбалансированная недостаточность. Симптомы возникновения заболевания: отёки, содержание белка в крови на нижней границе, низкая масса тела, иммунодефицит, повышенное содержание кетоновых тел. Для алиментарной дистрофии нехарактерна задержка физического и умственного развития. В отличие от квашиоркора при дистрофии прогноз для заболевших наиболее благоприятный, однако так же встречаются случаи со смертельным исходом. Наблюдается у детей в возрасте до одного года.

Для несбалансированного питания, при котором происходит дефицит незаменимых аминокислот, характерна: низкая масса тела, нарушение развития и роста, плохой аппетит. В случае недостаточного содержания в организме какой-либо аминокислоты симптомы могут носить специфический характер, влияющий на различные органы и провоцирующий появление заболеваний.
Избыточное содержание аминокислот так же плохо влияет на организм. Оно проявляется в виде снижения аппетита и массы тела, нарушения вкусовых рецепторов, а так же питания тканей и органов.

Как лечится нарушение обмена белков?

После точной постановки диагноза лечение назначается специалистом для каждого пациента индивидуально. В случае алиментарной дистрофии в первые дни необходимо соблюдать абсолютный покой. Не должно возникать психических и физических нагрузок. Питание при этом должно быть полноценным, богатым витаминами и белками. Вместе с тем расширение рациона происходит постепенно, чтобы организм смог адаптироваться к новому режиму приёма пищи. Вводятся белковые препараты и назначаются анаболические стероидные гормоны. При подагрическом артрите применяются противовоспалительные препараты.

Читайте также: