Исследование минерального обмена в неврологии. Аминотрансферазы и лактатдегидрогеназа

Обновлено: 22.09.2024

Синонимы: Анализ крови на ЛДГ; Лактатдегидрогеназа; L-лактат; НАД+Оксидоредуктаза; Дегидрогеназа молочной кислоты.

Краткая характеристика определяемого вещества Лактатдегидрогеназа

ЛДГ - цитоплазматический цинксодержащий фермент, обнаруживаемый практически во всех органах и тканях человека, концентрация его внутри клеток намного выше, чем в сыворотке крови, катализирует обратимую реакцию окисления L-лактата в пируват. Наибольшая активность отмечается в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, поджелудочной железе, клетках крови (разные ткани различаются по изоферментному составу ЛДГ). У детей сывороточная активность фермента выше, чем у взрослых; с возрастом активность ЛДГ плавно снижается.

Что следует учесть при выполнении теста на Лактатдегидрогеназу

Показатели активности ЛДГ могут зависеть от метода исследования, поэтому в динамике исследования следует проводить в одной лаборатории с использованием того же метода. Повышенная активность ЛДГ в физиологических условиях наблюдается после интенсивных физических нагрузок, у новорожденных детей, беременных женщин.

С какой целью определяют уровень Лактатдегидрогеназы в сыворотке крови

Определение ЛДГ - один из основных ферментативных тестов в лабораторной диагностике инфаркта миокарда. Общая активность ЛДГ сыворотки крови возрастает в промежутке от 8 до 12 часов после болевого приступа, достигая максимума через 24-48 часов, остается повышенной в течение семи и более дней. Обычно наблюдается увеличение в 3-4 раза от верхнего предела референсных значений, но может быть и 10-кратное превышение. Определение ЛДГ особенно полезно для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда через 24 и более часов после начала болевого приступа (в то время как определение креатинкиназы и креатинкиназы-МВ ценно для диагностики инфаркта на ранних сроках). Уровень ЛДГ может быть умеренно увеличен при миокардитах и сердечной недостаточности с застойными явлениями в печени. При стенокардии и перикардитах содержание ЛДГ бывает в пределах нормы. Практически всегда при достаточно выраженном гемолизе ЛДГ повышена. Увеличение сывороточной активности ЛДГ наблюдается также при мегалобластных анемиях, сопровождаемых неэффективным гемопоэзом, разрушением предшественников эритроцитов и освобождением повышенных количеств фермента. Умеренное повышение ЛДГ наблюдается при заболеваниях печени (менее выраженное, чем повышение трансаминаз), а также примерно у трети пациентов с заболеваниями почек, особенно при наличии тубулярного некроза или пиелонефрита. Повышение уровня ЛДГ в сыворотке крови обнаруживается у большинства пациентов со злокачественными заболеваниями. Особенно высокие величины активности фермента связаны с болезнью Ходжкина и злокачественными заболеваниями брюшной полости и легких. Умеренное повышение ЛДГ наблюдается при лейкемии. Увеличенные концентрации фермента находят у пациентов с прогрессивной мышечной дистрофией, особенно на ранней и промежуточной стадиях заболевания. Повышенные уровни ЛДГ отмечают при легочной эмболии.

Интерпретация биохимического анализа крови при патологии печени. Синдром цитолиза. Часть 1.

М. Г. Ипатова 1, 2 к.м.н., Ю. Г. Мухина 1 д.м.н. профессор, П. В. Шумилов 1 д.м.н., профессор

1 Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н. И. Пирогова
МЗ РФ, Москва

2 Детская Городская Клиническая Больница № 13 им. Н. Ф. Филатова, Москва

Ключевые слова: печень, синдром цитолиза, аланинаминотрансфераза, аспартатамино-трансфераза, гепатопротективные препараты

В статье изложены биохимические лабораторные показатели и их клиническое значение при заболеваниях печени, протекающих с синдромом цитолиза. Отдельное внимание уделено механизмам действия гепатопротективных препаратов, применяемых при цитолитическом синдроме.

Рис. 1. Роль печени в обмене веществ.

Сокращения: ЛПВП - липопротеиды высокой плотности; ЛПОНП - липопротеиды очень низкой плотности; РЭС ретикуло-эндотелиальная система; НАД - никотинамидадениндинуклеотид; ФАД - флавинадениндинуклеотид.

Печень представляет собой центральный орган химического гомеостаза организма, где создается единый обменный и энергетический пул для метаболизма почти всех классов веществ [1]. К основным функциям печени относятся: метаболическая, депонирующая, барьерная, экскреторная, гомеостатическая и детоксицирующая [2]. Печень может обезвреживать как чужеродные экзогенные вещества, обладающие токсическими свойствами, так и синтезированные эндогенно.

Таблица 2. Причины повышения уровня аминотрансфераз

Печеночные причины

Внепеченочные причины

•Вирусные гепатиты (В, С, ЦМВ и др.)

•Хронические инфекции и паразитарные
заболевания (эхинококкоз, токсоплазмоз и др.)

•Неалкогольный стеатогепатит

•Аутоиммунные заболевания печени

•Злоупотребление алкоголем

•Прием лекарственных препаратов
(статины, некоторые антибиотики, противогрибковые препараты, нестероидные
противовоспалительные препараты,
глюкокортикостероиды, другие)

•Метаболические заболевания печени
(галактоземия, фруктоземия, гликогенозы,
дефицит альфа1-антитрипсина,
аминоацидопатии, нарушение цикла мочевины, нарушение окисления жирных кислот, митохондриальная гепатопатия, некоторые лизосомные заболевания (болезнь
Гоше, болезнь Ниманна-Пика, дефицит кислой липазы и др.), муковисцидоз, синдром Швахмана-Даймонда, гемохроматоз, болезнь Вильсона и др.)

•врожденные и приобретенные дефекты
сосудов системы воротной вены (болезнь
Бадда-Киари и др.)

•Цирроз печени

•Опухоли печени

•Патология сердца (острый инфаркт
миокарда, миокардит)

•Повышенная физическая нагрузка

•Наследственные нарушения мышечного
метаболизма

•Приобретенные мышечные заболевания

•Травма и некроз мышц

•Целиакия

•Гипертиреоз

•Тяжелые ожоги

•Гемолиз эритроцитов

•Нарушение кислотно-щелочного равновесия

•Сепсис

Находясь между портальным и большим кругами кровообращения, печень выполняет функцию большого биофильтра. Через воротную вену в нее поступает более 70% крови, остальная кровь попадает через печеночную артерию. Большая часть веществ, всасывающихся в пищеварительном тракте (кроме липидов, транспорт которых в основном осуществляется через лимфатическую систему), поступает по воротной вене в печень [2]. Таким образом, печень функционирует как первичный регулятор содержания в крови веществ, поступающих в организм с пищей (рис 1).

Большое разнообразие функций гепатоцитов приводит к тому, что при патологических состояниях печени нарушаются биохимические константы, отражающие изменения многих видов обмена. Поэтому стандартный биохимический анализ крови включает определение различных параметров, отражающих состояние белкового, углеводного, липидного и минерального обмена, а также активность некоторых ключевых ферментов.

Концентрация ферментов в клетках значительно выше, чем в плазме крови; в норме только очень незначительная часть определяется в крови. Наиболее частыми причинами повышения уровня ферментов в сыворотке крови являются: прямое поражение клеточных мембран, в частности вирусами и химическими соединениями, гипоксия и ишемия тканей. Иногда активность ферментов увеличивается в результате их повышенного синтеза в тканях. Определение активности тех или других ферментов в сыворотке крови позволяет судить о характере и глубине поражения различных компонентов гепатоцитов [3, 4].

Ферменты в зависимости от их локализации можно разделить на несколько групп:

1) универсально распространенные ферменты, активность которых обнаруживается не только в печени, но и в других органах - амино-трансферазы, фруктозо-1-6-дифосфатальдолаза;

2) печеночноспецифические (органоспе-цифические) ферменты; их активность исключительно или наиболее высоко выявляется в печени. К ним относятся холинэстераза, орнитин-карбамилтрансфераза, сорбитдегидрогеназа и др.;

3) клеточноспецифические ферменты печени относят преимущественно к гепатоцитам,
купферовским клеткам или желчным канальцам (5-нуклеотидаза, аденозинтрифосфатаза);

4) органеллоспецифические ферменты, являются маркерами определенных органелл
гепатоцита: митохондриальные (глутаматде-гидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, цитохромоксидаза), лизосомальные (кислая фос фатаза, дезоксирибонуклеаза, рибонуклеаза), микросомальные (глюкозо-6-фосфатаза).

Специфичность ферментов и их диагностическое значение представлено в таблице 1 [5].

Исходя из выше изложенного, следует, что в большинстве случаев отклонения активности сывороточных ферментов от «нормы» неспецифичны и могут быть вызваны различными причинами. Поэтому нужно с большой осторожностью относиться к интерпретации этих отклонений, сопоставляя их с клинической картиной заболевания и данными других лабораторных и инструментальных методов исследования [5, 6].

В связи с использованием в клинических лабораториях разных методов исследования ферментов и единиц измерения их активности целесообразно каждый раз, получив результаты анализа, уточнить, каким методом и в каких единицах была измерена активность фермента, и сопоставить полученное значение с «нормой», принятой в данной лаборатории.

Отдельное место занимает макроэнзиме-мия - редкое и крайне сложное для дифференциальной диагностики состояние, при котором происходит комплексирование молекул того или иного энзима с иммуноглобулинами или небелковыми веществами. Описаны клинические наблюдения макро-КФК-емии, макро-ЛДГ-емии, макро-АСТ-емии, макро-ГГТ-емии, макроамилаземии. Макро-энзимемии сложны для диагностики и дифференциальной диагностики и ведут к проведению инвазивных методов обследования и необоснованному лечению.

В основе выявления макроэнзимемии лежит выявление отличий молекулы макрофермента от молекулы обычного энзима. Некоторые из этих методов являются прямыми, т. е. такими, которые позволяют непосредственно определить присутствие в крови ферментного комплекса, имеющего гораздо более высокий молекулярный вес, чем молекула нормального фермента. В основу прямого метода положено разделение белков сыворотки по молекулярному весу. Другие же методы являются непрямыми, так как выявление макроэнзима в крови проводится не путем выявления самого ферментного комплекса, а основываются на выявлении какого-либо из свойств макроэнзима. Прямые тесты имеют большее диагностическое значение и влекут за собой меньше технических и диагностических ошибок.

В некоторых ситуациях повышение ферментов является физиологическим: уровень щелочной фосфатазы повышен у подростков в период вытяжения (период ускорения роста), у здоровых женщин во время третьего триместра беременности (за счет плаценты). Однако очень высокую активность щелочной фосфатазы наблюдают у женщин с преэк-лампсией, что связно с нарушением кровообращения плаценты [7].

Большое значение в диагностике заболеваний печени имеют анамнестические данные и клиническая картина заболевания. Из анамнеза следует попытаться узнать о факторах риска заболеваний печени, обращая особое внимание на семейный анамнез, прием лекарств, витаминов, растительных добавок, наркотиков, алкоголя, трансфузии препаратов крови, патологические результаты печеночных проб в прошлом и симптоматику заболеваний печени. Клиническое обследование позволяет диагностировать до 50-60% патологических состояний. Более детальная дифференциальная диагностика основана на иммунохимических методах. Они позволяют детализировать характер вирусной, а также паразитарной инфекции, определить локализацию неопластического процесса, определить этиологию аутоиммунного заболевания, уточнить вид нарушения наследственных заболеваний обмена веществ.

При патологии печени в биохимическом анализе крови выделяют 4 синдрома:

• Синдром печеночно-клеточной недостаточности

• Мезенхиально-воспалительный синдром.
В данной статье мы подробно разберем по
казатели, характерные для синдрома цитолиза.

Синдром цитолиза - это синдром, обусловленный нарушением проницаемости клеточных мембран, распадом мембранных структур или некрозом гепатоцитов с выходом в плазму ферментов (АЛТ, АСТ, ЛДГ, альдолазы и др.).

АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ: аспартатаминотрансфераза и аланинаминотрансфераза

Референтные значения: у новорожденных детей до 1 мес. - менее 80 Ед/л; от 2 мес. до 12 мес. - менее 70 Ед/л., с 1 года до 14 лет - менее 45 Ед/л, у женщин - менее 35 Ед/л, у мужчин - менее 50 Ед/л.

В клинической практике широко применяется одновременное определение уровня двух трансаминаз - аспартатаминотрансферазы (AСT) и аланинаминотрансферазы (АЛТ) в сыворотке крови.

Ферменты АЛТ и АСТ содержатся практически во всех клетках человеческого организма. Однако самый высокий уровень фермента АЛТ содержится в печени, поэтому уровень данного энзима служит специфическим маркером поражения печени. В свою очередь, АСТ помимо печени (в порядке снижения концентрации) содержится в сердечной и скелетных мышцах, почках, поджелудочной железе, легких, лейкоцитах и эритроцитах [6, 7, 8].

В печени АЛТ присутствует только в цитоплазме гепатоцитов, а АСТ - в цитоплазме и в митохондриях. Более 80% печеночной АСТ представлено именно митохондриальной фракцией [6, 7, 8].

В норме постоянство концентрации транс-аминаз в плазме крови отражает равновесие между их высвобождением вследствие физиологического апоптоза состарившихся гепатоци-тов и элиминацией. Соотношение синтеза АСТ/ АЛТ в печени равно 2,5/1. Однако при нормальном обновлении гепатоцитов уровни АСТ и АЛТ в плазме крови практически одинаковы (30-40 Ед/л) из-за более короткого периода полувыведения АСТ (18 ч против 36 ч у АЛТ).

При заболеваниях печени в первую очередь и наиболее значительно повышается активность АЛТ по сравнению с АСТ. Например, при остром гепатите, независимо от его этиологии, активность аминотрансфераз повышается у всех больных, однако преобладает уровень АЛТ, содержащейся в цитоплазме, вследствие ее быстрого выхода из клетки и поступления в кровяное русло. Таким образом, по уровню АЛТ судят о биохимической активности заболевания печени. Повышение показателя в 1,5-5 раз от верхней границы нормы свидетельствует о низкой активности процесса, в 6-10 раз - об умеренной и более 10 раз - о высокой биохимической активности. Повышение активности трансаминаз более 6 месяцев является биохимическим признаком хронического гепатита [6, 7].

Некоторые лекарственные препараты (например, вальпроевая кислота) метаболизируются в митохондриях гепатоцитов [9], поэтому ранним лабораторным маркером гепатотоксичности может быть лишь изолированное повышение АСТ.

Помимо патологии печени АСТ служит одним из ранних маркеров повреждения сердечной мышцы (повышается у 93-98% больных инфарктом миокарда до 2-20 норм); специфичность его не высока. Уровень ACT в сыворотке крови возрастает через 6-8 часов после начала болевого приступа, пик приходится на 18-24 часа, активность снижается до нормальных значений на 4-5 день. Нарастание активности фермента в динамике может свидетельствовать о расширении очага некроза, вовлечении в патологический процесс других органов и тканей, например, печени [7].

Интенсивные мышечные упражнения с чрезмерной нагрузкой также могут вызвать преходящее увеличение уровня ACT в сыворотке крови. Миопатии, дерматомиозиты и другие заболевания мышечной ткани вызывают повышение трансаминаз, преимущественно за счет АСТ.

Умеренное увеличение активности АСТ (в 2-5 раз от верхней границы нормы) отмечается при острых панкреатитах и гемолитических анемиях.

При латентных формах цирроза печени повышения активности ферментов, как правило, не наблюдают. При активных формах цирроза стойкий незначительный подъем аминотрансфераз выявляют в 74-77% случаев, и, как правило, преобладает активность АСТ над АЛТ в два и более раз.

Снижение активности АЛТ и АСТ имеет место при недостаточности пиридоксина (витамина В6), при почечной недостаточности, беременности.

Ниже приведены печеночные и внепеченочные причины повышения активности аминотрансфераз в сыворотке крови (табл. 2).

Помимо оценки уровня трансаминаз в клинической практике широко применяется коэффициент де Ритиса - отношение АСТ к АЛТ (АСТ/АЛТ). В норме значение этого кэффициента составляет 0,8-1,33. Следует отметить, что расчет коэффициента де Ритиса целесообразен только при выходе АСТ и/или АЛТ за пределы референтных значений.

У новорожденных детей соотношение АСТ/АЛТ обычно превышает 3,0, однако к пятому дню жизни снижается до 2,0 и ниже.

При поражениях печени с разрушением гепатоцитов преимущественно повышается АЛТ, коэффициент де Ритиса снижается до 0,2-0,5. При патологии сердца преобладает уровень АСТ, и коэффициент де Ритиса повышается. Однако для точной дифференциальной диагностики этот коэффициент непригоден, так как нередко при алкогольном поражении печени, неалкогольном стеатогепатите, циррозе печени также преобладает повышение АСТ и коэффициент де Ритиса составляет 2,0-4,0 и более. Значение данного коэффициента выше нормы часто наблюдается при обтурационных желтухах, холециститах, когда абсолютные значения АЛТ и АСТ невелики.

1. При остром вирусном и хроническом гепатитах, особенно на ранних стадиях, активность АЛТ выше, чем АСТ (коэффициент де Ритиса меньше 1,0). Тяжелое поражение паренхимы печени может изменить это соотношение.

2. При алкогольном гепатите и циррозе нередко активность АСТ оказывается выше, чем АЛТ (коэффициент де Ритиса больше 1,0).

3. При остром ИМ активность АСТ выше, чем АЛТ (коэффициент де Ритиса больше 1,5).

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

Референтные значения ЛДГ для новорожденных - до 600 Ед/л, у детей с 1 года до 12 лет активность ЛДГ - 115 - 300 Ед/л, для детей старше 12 лет и у взрослых норма ЛДГ - до 230 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - гликолитический цинксодержащий фермент, обратимо катализирующий окисление L-лактата в пируват, широко распространен в организме человека. Наибольшая активность ЛДГ обнаружена в почках, сердечной мышце, скелетной мускулатуре и печени. ЛДГ содержится не только в сыворотке, но и в значительном количестве в эритроцитах, поэтому сыворотка для исследования должна быть без следов гемолиза [7].

При электрофорезе или хроматографии удается обнаружить 5 изоферментов ЛДГ, отличающихся по своим физико-химическим свойствам. Наибольшее значение имеют два изофермента - ЛДГ1 и ЛДГ5. Фракция ЛДГ1 более активно катализирует обратную реакцию превращения лактата в пируват. Она в большей степени локализуется в сердечной мышце и некоторых других тканях, в норме функционирующих в аэробных условиях. В связи с этим миокардиальные клетки, обладающие богатой митохондриальной системой, окисляют в цикле трикарбоновых кислот не только пируват, образующийся в результате протекающего в них самих процесса гликолиза, но и лактат, образующийся в других тканях. Фракция ЛДГ5 более эффективно катализирует прямую реакцию восстановления пирувата в лактат. Она локализуется преимущественно в печени, в скелетных мышцах. Последние нередко вынуждены функционировать в анаэробных условиях (при значительной физической нагрузке и быстро наступающем утомлении). Образующийся при этом лактат с кровотоком попадает в печень, в которой он используется для процесса глюконеогенеза (ресинтеза глюкозы), а также в сердце и другие ткани, где происходит его преобразование в пируват и вовлечение в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Любое повреждение клеток тканей, содержащих большое количество ЛДГ (сердце, скелетные мышцы, печень, эритроциты), приводит к повышению активности ЛДГ и ее изо-ферментов в сыворотке крови. Наиболее частыми причинами повышения активности ЛДГ являются:

1. Поражение сердца (острый инфаркт миокарда, миокардит, застойная сердечная недостаточность); в этих случаях обычно преобладает повышение активности ЛДГ1 и/или ЛДГ2.

2. Поражение печени (острые и хронические гепатиты, цирроз печени, опухоли и метастазы печени), когда преимущественно увеличивается изофермент ЛДГ5, ЛДГ2, ЛДГ4.

3. Повреждение скелетных мышц, воспалительные и дегенеративные заболевания
скелетных мышц (преимущественно увеличение изофермента ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3).

4. Заболевания крови, сопровождающиеся распадом клеток крови: острый лейкоз, гемолитическая анемия, В12-дефицитная анемия, серповидноклеточная анемия, а также заболевания и патологические состояния, сопровождающиеся разрушением тромбоцитов (массивная гемотрансфузия, эмболия легочной артерии, шок и др.). В этих случаях может преобладать повышение активности ЛДГ2, ЛДГ3.

5. Острый панкреатит.

6. Заболевания легких (пневмония и др.)

7. Инфаркт почки.

8. Опухоли (повышенный уровень ЛДГ наблюдается в 27% случаев опухолей в I стадии и в 55% - метастатических семином).

Следует помнить, что многие заболевания сердца, скелетных мышц, печени и крови могут сопровождаться повышением активности в сыворотке крови общей ЛДГ без отчетливого преобладания какого-либо из ее изоферментов.

Таблица 3. Эффективность гепатопротекторов при синдроме цитолиза (по С. В. Морозову с соавт., 2011 г. и Н. Б. Губергриц, 2012 г.) [10]

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ, L-лактат, НАД+Оксидоредуктаза, Lactate Dehydrogenase, LDH)

Исследование минерального обмена в неврологии. Аминотрансферазы и лактатдегидрогеназа

Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики инфаркта миокарда, а также других видов повреждения сердечной мышцы.

Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.

Синонимы русские

Изоферменты ЛДГ 1, 2
Изоформы ЛДГ 1, 2

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase 1, 2
LDH 1, 2
LDH, Isoenzymes 1, 2

Метод исследования

УФ-кинетический метод по оксобутирату.

Единицы измерения

МЕ/л (международная единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - один из основных ферментов гликолиза, который катализирует окисление L-лактата в пируват. Это внутриклеточный фермент, присутствующий в клетках практически всех крупных органов. ЛДГ обнаружена в головном мозге, почках, печени, легких, лимфатических узлах, миокарде, скелетных мышцах, селезенке, а также в эритроцитах, лейкоцитах и тромбоцитах.

При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень - 9 000 ед/г сухого веса, миокард - 25 000, почки - 15 000, скелетные мышцы - 9 000, легкие - 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ - это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ - это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.

ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов - M(от. англ. muscle) и H(от. англ.heart). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.

ЛДГ-1 (HHHH, H₄) - преобладает в сердце, почках и эритроцитах;
ЛДГ-2 (HHHM, H₃M) - в сердце, селезенке и лимфатических узлах;
ЛДГ-3 (HHMM, H₂M₂) - в легких;
ЛДГ-4 (HMMM, HM₃) - в поджелудочной железе, плаценте;
ЛДГ-5 (MMMM, M₄) - в печени и скелетных мышцах.

Активность ЛДГ в крови в норме - 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 - 32-48 %, ЛДГ-3 - 12-22 %, ЛДГ-4 - 5-11 % и ЛДГ-5 - 5-13 %.

Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно - феномен, называемый "перекрестом" изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.

Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).

Читайте также: