Гидратная оболочка клетки и степень гидратации

Обновлено: 27.03.2024

ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА- это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами (смотрите рисунок).

Чем больше гидрофильных свойств у белковой молекулы, чем больше в ее составе и на ее поверхности аминокислот с полярными (гидрофильными) радикалами, тем сильнее выражена и прочнее удерживается гидратная оболочка и тем больше в ней слоев. Вода гидратной оболочки обладает особыми свойствами: она не является свободной, а связана с белковой молекулой. Это - “связанная” вода. Она принадлежит белку, и поэтому имеет особые свойства.

Свойства воды гидратной оболочки

а) Температура кипения выше 100 0 С.

б) Температура замерзания ниже 0 О С.

в) В воде гидратной оболочки не растворяются различные соли и другие гидрофильные вещества.

г) Окружая каждую молекулу белка, гидратная оболочка не дает этим белковым молекулам сблизиться, соединиться и выпасть в осадок.

2) ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ.Поверхность большинства белковых молекул заряжена потому, что в каждой молекуле белка есть свободные заряженные СОО - и NH3 + группы. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) большинства белков организма находится в слабокислой среде. Это означает, что у таких белков количество кислотных (СООН) групп больше количества основных групп (NH3). рН плазмы крови около 7,36 - это выше ИЭТ большинства белков, поэтому в плазме крови белки имеют отрицательный заряд.

молекулы, соотношению полярных и неполяр­ных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

/. Различия белков по форме молекул

Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большин­стве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях орга­низма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).

2. Различия белков по молекулярной массе

Белки — высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной мас­се, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от ко­личества аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи, а для олигомерных белков — и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).

3. Суммарный заряд белков

Белки имеют в своём составе радикалы лизи­на, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспа-рагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах поли­пептидных цепей имеются ос-амино- и а-карбок-сильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных ради­калов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.

Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кис­лой среде увеличение концентрации протонов (Н*) приводит к подавлению диссоциации кар­боксильных групп и уменьшению отрицатель­ного заряда белков: -СОО- + Н* -> -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH3* с образованием вод ы, приводит к умень­шению положительного заряда белков: -NH/+OH-->-NH2 + Н20.

Значение рН, при котором белок приобре тает суммарный нулевой заряд, называют "изо электрическая точка» и обозначают как pН изоэлектрической точке количество положи тельно и отрицательно заряженных групп белка ка одинаково, т.е. белок находится в изоэло! рическом состоянии.

Так как большинство белков в клетке и« ет в своем составе больше анионогенных гр« (-СОО~), то изоэлектрическая точка этих ба ков лежит в слабокислой среде. Изоэлектри ческая точка белков, в составе которых пш обладают катионогенные группы, находит! в щелочной среде. Наиболее яркий пример в ких внутриклеточных белков, содержашЛ мною аргинина и лизина. — гистоны, вход» шие в состав хроматина.

Белки, имеющие суммарный положится ный или отрицательный заряд, лучше растви римы, чем белки, находящиеся в изоэлектри ческой точке. Суммарный заряд увеличивая количество диполей воды, способных связи ваться с белковой молекулой, и препятств>в контакту одноимённо заряженных молекул. I результате растворимость белков увеличив» ется. Заряженные белки могут двигаться ■ электрическом поле: анионные белки, имею! щие отрицательный заряд, будут двигаться ■ положительно заряженному аноду (+), а ка-тионные белки — к отрицательно заряженно­му катоду (—). Белки, находящиеся в изоэлек-трическом состоянии, не перемещаются I электрическом поле.

4. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нашивных молекул белков

На поверхности большинства внутриклеточ­ных белков преобладают полярные радикалы.) однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных бел­ков. Так, протомеры олигомерных белков в об­ласти контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или при­крепляющиеся к ним в процессе функциони­рования, также обогащены гидрофобными ра­дикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.

Общая характеристика физико-химических свойств белков

Физико-химические свойства белков обусловлены их структурной организацией (первичной, вторичной, третичной и, если таковая имеется, четвертичной структурой), а также находятся в зависимости от факторов внешней среды.

1.Высокая молекулярная масса белков;

2.Неисчерпаемое разнообразие конформации белков при строгой ее специфичности;

3.Динамичность конформации белков;

4.Гидратация и растворимость белков. Образование коллоидных растворов;

5.Способность белка к ионизации;

6.Способность радикалов аминокислотных остатков белков в процессе жизнедеятельности подвергаться различным химическим превращениям;

7.Способность белков к специфическим взаимодействиям с другими веществами;

8.Способность белков к денатурации и ренатурации;

9.Способность белков давать цветные реакции, обусловленные наличием пептидной связи или определенным аминокислотным составом;

10.Способность к гидролизу под действием кислот или ферментов

1.Высокая молекулярная масса белков. Белки имеют молекулярную массу выше 6000 Да. Она зависит от величины коэффициента поликонденсации, а также от аминокислотного состава (т.к. масса аминокислот неодинакова) и наличия четвертичной структуры

Высокая молекулярная масса белков обусловливает их неспособность проходить через полупроницаемые мембраны, что используется в конструкции аппарата ²искусственная почка² У больных хронической почечной недостаточностью не образуется моча и не происходит удаление низкомолекулярных продуктов обмена. Для того чтобы предотвратить отравление они периодически должны подвергаться гемодиализу, благодаря которому из крови удаляются низкомолекулярные соединения, и сохраняется основной набор белков крови.

Это свойство используется также для выделения и очистки белков путем гель-фильтрации.

2.Неисчерпаемое многообразие конформации белков при строгой ее специфичности.Поразительная особенность белков состоит в том, что каждый из них имеет четко определенную, присущую только ему трехмерную структуру. Будучи развернутыми или уложенными случайным образом, полипептидные цепи лишены биологической активности. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. пространственным расположением атомов, которое формирует своеобразный рельеф поверхности молекулы белка. Конформация определяется первичной структурой белка, изменение которой приводит к нарушению нативной конформации белка и, следовательно, изменению его функциональных свойств. Характер этих изменений не всегда возможно предсказать.

3.Динамичность конформации белков. Конформация белка в целом и отдельных участков его поверхности не остается неизменной и характеризуется динамичностью. Важнейшим условием реализации этого свойства является стабилизация структуры белка множеством слабых связей. Динамичность конформации является не столько следствием, сколько важнейшим условием проявления функциональной активности белков. Так, в момент присоединения первой молекулы кислорода к гемоглобину происходит изменение взаимного расположения a и b-цепей в молекуле гемоглобина. Это облегчает присоединение последующих 3 молекул кислорода. Активный центр фермента имеет лишь общее стерическое соответствие со своим субстратом. В ходе взаимодействия фермента и субстрата происходят конформационные изменения в молекуле фермента, за счет которых достигается полное соответствие конформации связывающего участка фермента и субстрата.

4.Гидратация и растворимость белков. Большинство глобулярных белков относятся к гидрофильным веществам, хорошо растворяющимся в воде. Это свойство обусловлено расположенными на поверхности белка группами, способными гидратироваться. Под гидратацией понимается связывание диполей воды с ионными и полярными группами белка, такими как -СОО ` , -NН3 + , -СОNH2 , -OH, -SH , в результате чего образуется гидратная оболочка белков (рис. 1.3). Благодаря этому каждая молекула белка покрывается несколькими молекулярными слоями воды, т.е. одна молекула белка отделена от другой слоем воды и находится в состоянии истинного раствора. Растворимость белков в воде возрастает при добавлении небольших количеств нейтральных солей (сульфат аммония, сульфат натрия, сульфат магния). Небольшие концентрации солей увеличивают степень диссоциации ионизированных групп, экранируют заряженные группы белка и тем самым уменьшают белок-белковое взаимодействие. Высокие концентрации нейтральных солей, напротив, осаждают белки из водных растворов, т.к. при больших концентрациях соли оттягивают на себя от молекул белка молекулы воды, т.е. лишают белок его гидратной оболочки. Так как, степень диссоциации ионогенных групп белка определяет возможности гидратации белка они хуже растворяются при рН равной его изоэлектрической точке (ИЭТ).

Факторами стабилизации белков в растворе являются наличие заряда поверхности белковой молекулы, броуновское движение молекул.

При добавлении в раствор белка органических растворителей вследствие уменьшения диэлектрической постоянной и уменьшения степени гидратации белков происходит их агрегация и выпадение в осадок.

Белковые растворы не являются типичными коллоидными растворами, т.к. белки диспергированы до единичных молекул и образуют гомогенный раствор. Сходство белковых и коллоидных растворов основано на том, что молекулы белков имеют размеры, приближающиеся к размеру мицелл коллоидного раствора. Растворы белков при определенных условиях могут терять текучесть и образовывать гели, возникающие в результате объединения молекул в виде сетки, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. В виде гелей белки находятся в хрусталике глаза, гели образуются при сквашивании молока, при подготовке растений к зимнему периоду происходит переход части белков в гелеобразное состояние.


Рис.1.3 Образование гидратной (сольватной) оболочки белков

Благодаря гидрофильным и гидрофобным группировкам, белки могут влиять на растворимость других веществ, выступая в роли эмульгаторов. Например, как эмульсию можно рассматривать молоко, представляющее собой эмульгированные казеиногеном капельки жира в воде. Одной из причин образования мочевых и желчных камней может быть недостаток муцинов - слизистых гликопротеинов, обволакивающих микрочастицы и способствующих тем самым выведению их из организма.

5.Ионизация белка и зависимость заряда от рН среды.Благодаря наличию в своем составе свободных амино- и карбоксильных групп белки являются полиэлектролитами (амфотерными электролитами). Белки в растворах находятся преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов, амфионов). При этом свободные карбоксильные группы белков оказываются диссоциированными (_-СОО - ), а свободные аминогруппы оказываются протонироваными (-NН3 + ). Таким образом, ионизация белков является следствием диссоциации свободных карбоксильных групп и протонирования свободных аминогрупп (рис.1.4 )

В свою очередь степень ионизации (а значит и знак, и величина заряда) зависит от рН среды.

катион амфион анион

Рис.1.4. Схема ионизации белков

Значение рН, при котором число положительных зарядов равно числу отрицательных зарядов, называется изоэлектрической точкой данного белка. В растворах с рН ниже изоэлектрической точки белок приобретает положительный заряд, а выше ИЭТ отрицательный. В ИЭТ точке белки наиболее неустойчивы. Это может быть использовано для разделения белков. Белки с ИЭТ в области кислых значений рН характеризуются преобладанием кислых аминокислот ( ГЛУ и АСП ). ИЭТ белка выше 7 указывает на преобладание в составе белка основных аминокислот ( АРГ, ЛИЗ, ГИС).

6.Способность радикалов аминокислот в процессе жизнедеятельности подвергаться различным превращениям. В некоторых белках после сборки их полипептидных цепей происходит химическая модификация радикалов некоторых аминокислот с образованием минорных аминокислот. Так, некоторые белковые факторы системы свертывания крови подвергаются гамма-карбоксилированию поверхностно расположенных остатков глутамата. В результате карбоксилирования они приобретают способность связываться с ионами кальция и проявлять свойства фактора свертывания крови.

7.Способность белков к специфическим взаимодействиям с другими веществами основана на том, что связывающий участок белка и взаимодействующее с ним вещество являются комплиментарными друг другу За счет этого достигается безошибочность взаимодействия белков со своим лигандом при условии, что одновременно в клетке происходят миллионы реакций.

8. Способность белков к денатурации. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной конформации белковой молекулы, приводящее к уменьшению или полной потере ее растворимости, изменению других физико-химических свойств, утрате специфической биологической активности. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей и нарушением первичной структуры белка. Происходит расщепление дисульфидных мостиков, гидрофобных, ионных, водородных связей. В результате нарушается третичная структура и в значительной мере вторичная. Денатурацию белка вызывают как физические, так и химические факторы. К физическим денатурирующим факторам относятся: нагревание, ультрафиолетовый свет, высокое давление, механические воздействия, ультразвук. К химическим факторам денатурации относятся: тяжелые металлы, органические растворители, минеральные и органические кислоты, экстремальные значения рН, ионные детергенты.

Можно выделить следующие фазы денатурации: вначале при воздействии денатурирующего агента происходит ослабление внутренних связей, стабилизирующих белковую молекулу, плотность укладки полипептидных цепей уменьшается, внутрь молекулы белка могут проникать молекулы воды - это стадия рыхлого клубка, затем происходит полное развертывание полипептидной цепи белка- это стадия нити, в последующем полипептидная цепь укладывается в пространстве случайным образом, наступает стадия случайного клубка.

Денатурированный белок легче подвергается ферментативному гидролизу, поэтому термические способы обработки пищи способствуют лучшему усвоению пищевых белков. Во многих случаях денатурация является необратимым процессом (белки сваренного яйца). В некоторых случаях при медленном возвращении белка к оптимальным условиям (например, уменьшении концентрации мочевины) возможна его ренатурация. Ренатурация белков в живых организмах не описана. По-видимому, это связано с тем, что денатурированный белок легко расщепляется протеолитическими ферментами.

Гидратная оболочка клетки и степень гидратации

Мембранный потенциал и электрохимический градиент

• Мембранный потенциал возникает за счет электрохимического градиента, который существует по обеим сторонам мембраны, селективно проницаемой для ионов

• Величина мембранного потенциала как функции концентрации ионов рассчитывается по уравнению Нернста

• В клетке поддерживается отрицательное значение мембранного потенциала покоя. При этом внутренняя среда клетки, по сравнению с внешней, характеризуется несколько большим отрицательным зарядом

• Существование мембранного потенциала является необходимым условием генерации электрических сигналов, а также направленного транспорта ионов через мембрану

Важным свойством клеток является способность поддерживать такие внутриклеточные концентрации метаболитов, которые существенно отличаются от их содержания во внеклеточной среде. В случае ионов, различия в их концентрации по обеим сторонам мембраны приводят к различиям в электрическом заряде: внутриклеточная среда заряжена несколько более отрицательно, чем среда снаружи клетки. Совместное действие разности зарядов и концентраций проводит к возникновению электрохимического градиента. Электрохимический градиент поддерживается за счет действия селективных каналов и белков переносчиков в плазматической мембране.

Для того чтобы понять, каким образом возникает электрохимический градиент, вначале рассмотрим простой случай, когда мембрана оказывается проницаемой только для одного вида ионов. На рисунке ниже представлены два компартмента, А и В, разделенные тонкой мембраной. Эти компартменты содержат раствор КС1 разной концентрации. В растворе хлорид калия диссоциирован на гидратированные ионы К+ и Cl-. Поскольку оба компартмента содержат эквимолярные концентрации ионов, то каждый обладает нейтральным зарядом.

Если бы мембрана была непроницаема для ионов, то величина ее электрического потенциала, измеренная с помощью вольтметра, равнялась бы нулю.

Мембранный потенциал

Селективное передвижение ионов через мембрану вызывает изменение мембранного потенциала.

Теперь рассмотрим случай, когда мембрана проницаема только для ионов калия (например, когда в мембране находятся К+-каналы). Диффузия растворенных веществ по градиенту концентрации является энергетически выгодным процессом (выражается в виде отрицательной величины разности энергии AG). Поэтому ионы К+ будут диффундировать в сторону более низкой их концентрации, т. е. из компартмента В в компартмент А. При этом распределение заряда на мембране будет меняться. По мере накопления в компартменте А положительно заряженных ионов, возрастают силы отталкивания между ними. Эти силы затрудняют переход ионов К+ в компартмент А.

Когда в системе достигается электрохимическое равновесие, градиенты концентрации и электрических зарядов взаимно уравновешиваются, и движение ионов К+ через мембрану прекращается. При этом транспорт ионов К+ из одного компартмента сдерживается их транспортом из другого компартмента.

Однако в компартменте А содержится больше положительно заряженных ионов, чем в компартменте В. Этот избыток ионов К+ (в компартменте А) взаимодействует с избытком ионов Cl- (в компартменте В) через тонкую мембрану, в результате чего по обеим ее сторонам выстраиваются электрические заряды. Разница зарядов по обеим сторонам мембраны выражается в виде разности потенциалов и называется мембранный потенциал. Равновесный (мембранный) потенциал компартмента В по отношению к компартменту А имеет отрицательное значение.

Этот пример иллюстрирует необходимость наличия двух условий, необходимых для возникновения мембранного потенциала клетки, не равного нулю:
• различные концентрации ионов по обеим сторонам мембраны, которые приводят к разделению зарядов и
• мембрана, обладающая селективной проницаемостью по крайней мере к одному виду ионов.

Поэтому величина мембранного потенциала является функцией концентрации ионов. В состоянии равновесия эту функцию для ионов X можно выразить количественно с помощью уравнения Нернста:

• Е — равновесный потенциал (в вольтах)
• R — универсальная газовая постоянная (2 кал моль -1 К -1 )
• Т — абсолютная температура (К; 37 °С = 307,5 К)
• z — валентность ионов (электрический заряд)
• F — число Фарадея (2,3 х 10 4 кал вольт -1 моль -1 )
• [Х]А — концентрация свободных ионов X в компартменте А
• [Х]в — концентрация свободных ионов X в компартменте В

В формировании мембранного потенциала в клетках животных, главным образом, участвуют ионы К+, Na+ и Cl-. Ионы Са2+ и Mg2+ в меньшей степени участвуют в формировании мембранного потенциала покоя. Плазматическая мембрана обладает селективной проницаемостью к перечисленным ионам (т. е. мембрана содержит ионные каналы, селективные к каждому типу ионов). Это обстоятельство, а также мембранная проницаемость (Р) для каждого иона учитывается в уравнении Гольдмана-Ходжкина-Каца, которое представляет собой расширенную форму уравнения Нернста.

Для основных ионов это уравнение выражает мембранный потенциал как функцию их проницаемости и концентрации внутри (i) и снаружи (о) клетки:


Величина отрицательного мембранного потенциала покоя зависит от типа клеток и колеблется от -200 мВ до -20 мВ. В клетках млекопитающих мембранный потенциал покоя в основном создается при работе К+-каналов и ионного насоса, который называется Na+/К+-АТФаза. Основной вклад в формирование отрицательного мембранного потенциала вносит небольшой поток ионов К+ через плазматическую мембрану. Этот поток осуществляется через К+-каналы, лишенные воротного механизма (т. н. калиевые каналы покоя).

В отличие от большинства других К+-каналов, которым необходим сигнал для открытия, эти каналы в клетке, обладающей определенным потенциалом покоя, открыты постоянно. В покоящейся клетке также открыты несколько каналов для других ионов. Движение ионов К+ из клетки, по направлению электрохимического градиента, помогает клеточному содержимому поддерживать отрицательный заряд. Пока мы не знаем всех источников ионов калия, которые участвуют в этом процессе. В некоторых клетках, например у растений и бактерий, а также в митохондриях, мембранный потенциал покоя создается за счет градиента протонов, а не ионов К+.

Для того чтобы происходила диффузия ионов К+ из клетки через К+-каналы, их концентрация в клетке должна быть выше, чем в окружающей среде. Градиент концентрации создается в результате работы Na+/К+-АТФа-зы, которая закачивает в клетку два иона калия на каждые три иона натрия, которые этот ионный насос удаляет из клетки. Поэтому насос функционирует как генератор заряда: удаляется больше электрических зарядов, чем привносится к клетку. Таким образом, наряду с K+-каналами, лишенными воротного механизма, Na+/К+-АТФазы участвуют в создании отрицательного внутриклеточного потенциала. Если происходит инактивация Na+/K+-АТФаз, то концентрации ионов Na+ и К+ по обе стороны мембраны уравниваются. Это происходит потому, что липидный бислой очень плохо пропускает ионы. Иными словами, без прохождения первичных процессов активного транспорта с участием Na+/К+-АТФаз значение мембранного потенциала равнялось бы нулю.

Мембранный потенциал покоящейся клетки представляет собой довольно постоянную величину. Однако при связывании лигандов, механическом стрессе или при изменении электрического заряда происходит открытие специфических ионных каналов, и мембранный потенциал изменяется. Если ионные каналы находятся под контролем электрического заряда, то изменения мембранного потенциала влияют на прохождение через них ионов. Открытие и закрытие канала контролируются воротным механизмом (гейтингом). Мембранный потенциал зависит от тех ионов, для которых каналы в основном, открыты. Например, при открытии Na+- или Са2+-каналов происходит деполяризация мембраны.

При этом соответствующие ионы начинают поступать в клетку в направлении их электрохимического градиента. Это приводит к тому, что мембранный потенциал становится более положительным. Напротив, при реполяризации мембраны (гиперполяризации) потенциал становится еще более отрицательным. Это происходит при открытии калиевых каналов и выходе из клетки ионов К+ в направлении градиента, что и влечет за собой увеличение отрицательного мембранного потенциала. Движение ионов по ионным каналам происходит быстро и исчисляется миллисекундами. Для изменения мембранного потенциала достаточны лишь незначительные различия в концентрации ионов по сторонам мембраны, и основная концентрация их в клетке не меняется.
Поток лишь 10 -12 моль К+ через 1 см2 мембраны приводит к ее быстрой гиперполяризации и к установлению мембранного потенциала, равного -100 мВ. Локальное передвижение относительно небольших зарядов через мембрану позволяет цитозолю и внеклеточной среде оставаться электрически нейтральными и сводит к минимуму электрическое отталкивание зарядов.

С энергетической точки зрения, мембранный потенциал представляет собой некий энергетический резервуар, энергию которого можно использовать для выполнения определенной работы. По расположению отрицательно заряженных ионов в цитозоле и положительно заряженных на наружной стороне мембраны, клетка напоминает электрический конденсатор или батарею, т. е. приспособление, способное сохранять электрическую энергию и служить ее источником. Энергия высвобождается в виде ионов, мигрирующих по направлению их электрохимического градиента, и может использоваться в процессах транспорта других ионов или метаболитов против градиента концентрации.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

• Соли, растворенные в воде, диссоциируют на гидратированные ионы

• Гидрофобные свойства липидного бислоя создают барьер при движении гидратированных ионов через мембрану

• Ионные каналы катализируют процесс частичной дегидратации ионов. Это обеспечивает их быстрый и селективный транспорт через мембраны

• Процесс дегидратации ионов является энергозависимым. Напротив, при их гидратации происходит высвобождение энергии

Поскольку липидный бислой мембраны обладает гидрофобными свойствами, заряженные ионы самостоятельно через нее не проходят. Для транспорта через мембрану ионы должны пройти через специальные трансмембранные белки: ионные каналы и переносчики. В этом разделе мы рассмотрим некоторые физические свойства ионов в растворе и их влияние на процесс транспорта.

Ионы в растворе находятся в гидратированном состоянии, т. е. окружены молекулами воды. Ионы, заряженные положительно или отрицательно, притягивают молекулы-диполи воды, частичный отрицательный заряд которых создается атомом кислорода, а частичный положительный — атомами водорода.

Концентрация ионов в клетке и внеклеточной среде

Гидратация ионов, например, обусловливает быстрое растворение кристаллов NaCl в воде. Этот процесс выгоден с энергетической точки зрения, поскольку молекулы воды присоединяются к свободным ионам Na+ и Cl-.

Молекулы воды образуют вокруг ионов слой, называемый гидратной оболочкой. За счет этого заряд иона, находящегося в растворе, частично нейтрализуется. Таким образом, бислой мембраны служит эффективным барьером, не пропускающим гидратированные ионы.

Поскольку гидратация ионов является энергетически выгодным процессом, для удаления гидратной оболочки и проникновения иона в гидрофобное окружение липидного бислоя необходимо довольно большое количество энергии. В процессе трансмембранного транспорта ионные каналы помогают преодолеть этот энергетический барьер.

Форма гидратной оболочки зависит от размера и заряда ионов. Диполи воды ориентируются по отношению к катионам и анионам в соответствии с их зарядом и размерами. По сравнению с крупными ионами, более мелкие, имеющие такой же заряд, характеризуются большей степенью его локализованности, что приводит к более высокой плотности заряда на мелких ионах.

Более высокая плотность заряда создает более сильное электрическое поле, которое притягивает больше молекул воды, и, таким образом, толщина гидратной оболочки увеличивается. Поэтому у меньшего по размеру иона гидратная оболочка больше, чем у более крупного иона, обладающего тем же зарядом. Следовательно, при проникновении через поры канала мелкие ионы характеризуются большим эффективным радиусом.

Какую роль играет степень гидратации в процессах ионного транспорта? Ионные каналы создают окружение, которое напоминает заполненные водой поры и, таким образом, по мере транспорта ионов по каналу облегчается их частичная дегидратация.

Продвигаясь по каналу, ион образует слабые электростатические связи с заряженными остатками аминокислот, которые имитируют гидратную оболочку. Тем самым процесс транспорта становится энергетически выгодным и в то же время приобретает селективность. Селективность ионного канала зависит от его способности катализировать энергетически выгодный процесс частичной дегидратации определенных ионов. Это достигается за счет специфических размеров канала и наличия специфических сайтов связывания ионов.

Проницаемость липидного слоя мембраны клетки

Гидратация мышечных клеток для максимальной накачки

Каждый, кто тренируется с отягощениями, любит ощущение увеличивающей мышцы накачки. Вам знакомо это ощущение болезненности, продолжающееся несколько часов после хорошей тренировки? Это кратковременная награда за весь тот пот и силы, которые вы отдали в зале. Если быть упорным в своих тренировках, то такая накачка со временем выльется в ощутимый набор силы и массы. Однако, для максимизации мышечного роста необходимо нечто большее, чем просто тренинг. Исследования показали, что гидратация клеток играет важную роль в регулировании ряда физиологических процессов, включая и синтез протеина. Более того, некоторые гормоны и нутриенты могут напрямую влиять на клеточную гидратацию и тем самым регулировать синтез протеина. В этой статье будет рассмотрено влияние степени гидратации клеток на синтез белка и то, как составить ваш диетический план и программу приема пищевых добавок для оптимизации клеточной гидратации.

Спортивный напиток Fitness Drink L-carnitine (Shaper) 500мл
Спортивный напиток - 0 г жира, 7 калорий, 1500 мг L-карнитина 80 руб. Подробнее »»

Спортивный напиток Лидер - Марафон (IRONMAN) 330мл
Газированный углеводный энергетический напиток 43 руб. Подробнее »»

Спортивный напиток Лидер Изоминерал (IRONMAN) 250мл
Cухой напиток, обогащённый витаминами и минеральными солями 32 руб. Подробнее »»

Спортивный напиток Лидер-Марафон (IRONMAN) 250мл
Сухой углеводный напиток пролонгированного действия на основе многокомпонентной смеси моно-, олиго- и полисахаридов (то есть из углеводов с разной длиной цепи). 28 руб. Подробнее »»

Спортивный напиток Кола L-карнитин (IRONMAN) 0.33л
Газированный напиток с L-карнитином без искусственных подсластителей и ароматизатров 37 руб. Подробнее »»

Наш магазин осуществляет доставку спортивного питания по Москве и России!

Что такое гидратация мышечных клеток?

Гидратация обозначает количество жидкости, находящееся внутри клетки. Исследования показывают, что объем жидкости в клетке обладает целым рядом важных физиологических функций (1-5). Например, повышение этого объема (набухание или вольюмизация клетки), как выяснилось, снижает уровень распада протеина, одновременно стимулируя его синтез. А вот снижение уровня гидратации уменьшает объем клетки (съеживание или обезвоживание), что часто происходит при различных болезненных состояниях, вызывает усиление распада протеинов и подавление их синтеза (1,3,5). Объем клеток также влияет на активность энзимов, высвобождение различных гормонов, а также их воздействие на клетку (например, инсулина и глюкагона). Вдобавок, он помогает регулировать метаболизм, модифицируя чувствительность к молекулам-мессенджерам (10). Ученые также определили, что объем клетки может существенно меняться (в течение нескольких минут) под влиянием гормонов, нутриентов и оксидативного стресса (1). Такие открытия позволяют предположить, что кратковременные изменения клеточной гидратации могут служить потенциальным модификатором метаболизма и деятельности генов в клетке.

Факторы, влияющие на клеточную гидратацию

Существует несколько факторов, оказывающих влияние на гидратацию клеток. Далее коротко описан каждый из них, а также механизм их влияния на тренировочную адаптацию.

Гидратация. Количество жидкости в организме (гидратационный статус) может влиять на клеточную гидратацию (1-3). Если человек находится в состоянии обезвоживания, клеточные объемы снижаются, и синтез протеина подавляется. Теоретически, предотвращение обезвоживания во время тренировки может играть важную роль в оптимизации клеточной гидратации и синтеза протеина.

Инсулин. Получены доказательства того, что инсулин вызывает набухание клеток в печени, изменяя процессы проникновения и выхода электролитов из них. К тому же, вызванное инсулином увеличение объема клеток необходимо для усиления его антипротеолитических и антикатаболических эффектов (4). Теоретически, умеренное повышение уровней инсулина во время и после упражнений может усилить клеточную гидратацию, уменьшить обезвоживание протеинов (протеолиз) и стимулировать синтез белка.

Оксидативный стресс. Ученые обнаружили, что оксидативный стресс оказывает определенное влияние на клеточную гидратацию. В этом свете его усиление (рост числа свободных радикалов) снижает клеточный объем и подавляет синтез белка.(1) Интенсивные физические упражнения ускоряют формирование свободных радикалов и тем самым усиливают оксидативный стресс. Теоретически, увеличение количества антиоксидантов в рационе (это витамины Е и С, бета каротин, селен и альфа-липоевая кислота) и потребление их перед упражнениями может противодействовать вызванному тренировкой усилению оксидативного стресса и тем самым помочь поддержать клеточную гидратацию на должном уровне.

Диетарные стратегии для оптимизации клеточной гидратации

  • Соблюдайте хорошо сбалансированную, низкокалорийную и нутриционально плотную диету. Если вам трудно этого добиться, дополните свой рацион пищевыми добавками, мультивитаминами или обогащенными витаминами заменителями пищи, чтобы ежедневно обеспечить свой организм всеми необходимыми калориями, витаминами, минералами и антиоксидатами.
  • За 30-60 минут до тренировки необходимо перекусить (30-60 грамм углеводов и 20 грамм качественного протеина), запивая все это 4-6 стаканами воды. Весьма желательно, чтобы этот прием пищи включал глютамин и антиоксиданты. Это поможет повысить уровень углеводов и аминокислот в организме перед началом упражнений, поднять уровни инсулина, минимизировать подавление иммунной функции и усиление катаболизма, снизить оксидативный стресс и предоставить организму дополнительную воду перед физической нагрузкой.
  • Пейте больше воды или спортивных напитков во время тренировки. За тренировку старайтесь терять не более двух процентов веса тела.
  • В течение 30 минут после тренировки употребите высокоуглеводную пищу с высококачественным протеином (1,5 г углеводов и 0,5 г протеина на каждый килограмм веса тела). Как полагают, это способствует выбросу анаболических гормонов после окончания тренинга и оптимизирует синтез гликогена и протеина. Мне кажется, что это еще и самое лучшее время для приема креатина, глютамина и таурина.
  • Через два часа после тренировки съешьте высокоуглеводную, богатую протеином пищу. Это послужит оптимизации синтеза протеина и гли когена.
  • Полностью восполняйте потери жидкости после каждого упражнения (потеря полкило веса с потом - это примерно два стакана воды).

Читайте также: